logo
  1. Bosh sahifa
  2. Referatlar
  3. Umumiy
  4. Biologik jarayonlar kinetikasi. Reaksiya tezligiga ta`sir etuvchi omillar. Fermentativ reaksiyalar

Biologik jarayonlar kinetikasi. Reaksiya tezligiga ta`sir etuvchi omillar. Fermentativ reaksiyalar

Yuklangan vaqt:

08.08.2023

Ko'chirishlar soni:

0

Hajmi:

130.2392578125 KB
Ko'chirib olish
Biologik jarayonlar kinetikasi. Reaksiya tezligiga ta`sir etuvchi omillar. Fermentativ reaksiyalar Reja: 1. Kimyoviy jarayonlarning molekulyarligi va tartibi. Gunberg-Vaage qoidasi. 2. Biologik jarayonlarni matematik modellash prinsiplari. 3. Dinamik sistemalarni tasvirlovchi matematik modellar, ularning geometrik yechimlari. 4. Kimyoviy jarayonlar tezligiga kontsentratsiyaning ta’siri. 5. Kimyoviy jarayonlar tezligiga haroratning ta’siri. 6. Fermentativ reaksiyalar kinetikasi. Mixaelis-Menten tenglamasi. 7. Fermentativ katalizga pHning ta’siri. Farmakokinetika va tibbiy fermentoterapiya asoslari. Kimyoviy jarayonlarning tezligiga ta’sir etadigan qonuniyatlarni, turli faktorlarning jarayon tezligiga va mexanizmiga ta’sir etishini kimyoviy kinetika o‘rganadi. O‘z navbatida kinetikaning ikki bo‘limi o‘zaro farqlanadi: 1) kimyoviy jarayonning borish mexanizmini hisobga olmagan holda uning tezligini matematik ifodalashni o‘rganadigan bo‘limi – formal kinetika deyiladi; 2) kimyoviy jarayonlarning borish mexanizmlarini o‘rganishga bag‘ishlangan bo‘limi – molekulyar kinetika deyiladi. 1. Kimyoviy jarayonlarning molekulyarligi va tartibi. Har qanday kimyoviy jarayonlar ko‘p miqdordagi elementar aktlardan iborat. Reaksiyada ishtirok etayotgan molekulalarning soni turlicha bo‘lishi mumkin. Reaksiyada bevosita ishtirok etayotgan molekulalar soni uning molekulyarligini belgilaydi: Kimyoviy jarayonning elementar aktini (ta’sirlashuvini) hosil qiladigan molekulalarning eng kichik soni jarayonning molekulyarligi deyiladi va u butun sonlar qiymatiga teng bo‘ladi. Kimyoviy jarayonlar bir, ikki va uch molekulyar bo‘lishi mumkin: 1. Bir molekulyar (monomolekulyar) kimyoviy jarayonlarda bitta dastlabki molekula bir yoki bir necha reaksiya mahsulotiga aylanishi mumkin. Bu quyidagi umumiy tenglama bilan ifodalanadi: A→B; A→B+C; A→B+C+D. 2. Ikki molekulyar (bimolekulyar) kimyoviy jarayonlarda dastlabki mahsulotlar sifatida 2 mol bir xil yoki turli xil moddalar ishtirok etadi. 2A→B+C; A+B→C+D. 3. Uch molekulyar kimyoviy jarayonlarda bir vaqtning o‘zida 3 ta molekula o‘zaro to‘qnashishi kerak. Bu reaksiyaning ehtimolligi kichik. Shu sababli kam hollarda kuzatiladi: 2A+B→C Molekulyarligi uchdan yuqori bo‘lgan reaksiyalar ma’lum emas. Kinetikada kimyoviy reaksiyalar birinchi, ikkinchi, uchinchi, nolinchi va kasr tartibli reaksiyalarga bo‘linadi. Reaksiya tartibi reaksiya tezligini ifodalovchi tenglamadagi reagentlar konsentratsiyasi darajalarining yig‘indisidan iborat kattalik hisoblanadi. Agar reaksiya tezligi reaksiyaga kirishuvchi bitta moddaning konsentratsiyasiga bog‘liq bo‘lsa, bu reaksiya birinchi tartibdagi reaksiya deb ataladi: dP/dt = k[A] 1 (1.1) Reaksiya tezligi reaksiyaga kirishuvchi ikkita moddaning konsentratsiyasiga bog‘liq bo‘lsa, bu reaksiya ikkinchi tartibdagi reaksiya deb ataladi: dP/dt = k[A] 2 yoki dP/dt = k[A]·[B] 1 (1.2) Ikkinchi tartibdagi reaksiya ikkinchi tartib kinetika asosida boradi. dP/dt = k[A] 2 ·[B] 3 ·[C] 2 reaksiya esa yettinchi tartibli reaksiyadir, chunki reagentlar konsentratsiyasining yig‘indisi (2+3+2=7) yettiga teng. Kinetik tenglamada konsentratsiya ko‘rsatilmзagan bo‘lsa, ya’ni tezligi reaksiyaga kirishuvchi moddalar konsentratsiyasiga bog‘liq bo‘lmasa, bunday reaksiya nolinchi tartib reaksiya deb ataladi va dP/dt = k 0 ko‘rinishida ifodalanadi. Gunberg-Vaage qoidasi. Odatda jarayonning molekulyarligi va tartibi bir bosqichli oddiy reaksiyalardagina o‘zaro mos keladi. Kimyoviy kinetika nazariyasi asosida kimyoviy reaksiyalar tezligi reaksiya kirishuvchi reagentlarning faol massasiga proporsionaldir, deb ta’kidlovchi Gunberg-Vaage fundamental qoidasi yetadi. Bu qoidani reaksiyaning umumiy tezligini tasvirlovchi ifodaga qo`llash har bir faol massa yoki faollikni (misolimizda konsentrasiyani) re aksiyaning stexnometrik tenglamasidagi koeffisiyentiga mos keladi gan darajaga ko’tarishga olib keladi. Eng oddiy misol sifatida quyidagi reaksiyani olamiz:A k B 1    ( mahsulot) . A moddalilg parchalanish tezligi uning konsentrasiyasiga [A] ga mutanosibdir, ya’ni : v = d[B]/dt = k 1 [A]. Bordi-yu, mA + nB ⃗ 2ò ko’rinishidagi reaksiya olinsa, uning tezligi [A] m va [B] n ko’paytirmasiga proporsionan bo’ladi, ya’ni -dP/dt = k 2 [A] m [B] n tenglamalardagi propor sionallik koeffisiyenti bo’lmish k 2 - reaksiyaning tezlik konstantasini ifodalab, u olingan reagentlar konsentrasiyasi birga teng bo’lgan shartidagi reaksiyaning tezligini aks etitiradi. Tenglamani oldiga qo’yilgan " -" belgi, reaksiya tezligining vaqt e’tibori bilan ka maya borishini ifodalaydi. To’g’ri va teskari yo’lalishdagi reaksiyalar tezlik konstantalarining nisbati k muv = k +1 /k -1 muvozanat konstantasi deb atalib, k +1 > k -1 sharoitda, u to’g’ri reaksiyaning teskari reaksiyadan ustun lik olishini bildiradi. 2. Biologik jarayonlarni matematik modellash prinsiplari. Ochiq biologik sistemalarning eng muhim o‘ziga xosliklaridan biri, ularda statsionar holatning (sistema parametrlari doimiyligining) qaror topishidir. Statsionar holatlararo o‘tish jarayonlarining kinetik tiplari o‘zaro farqlanadi: overshut (oshiqcha chetlashish), yolg‘on start va tebranmali rejim. Ochiq sistemalarning bunday xossasini oddiy kirish va chiqish qismlarda klapanlari bor, hamda aks aloqa sistemasi bilan ta’minlangan suvli rezervuarlardan iborat Barton gidrodinamik modelida namoyish etish mumkin. Qaysiki, unda o‘sha soddalashtirilgan model tirik hujayradagi statsionar holatning saqlanishini ta’minlovchi kinetik mexanizmlarning deyarli hamma analoglari mavjud. Ammo biologik sistemalar hatti-harakatini matematik modellash muammolari ancha murakkabdir. Quyida biz biologik jarayonlar kinetikasi hamda ularning muhim xossalarini modellashga doir asosiy qoidalar va yondashishlarni ko‘rib chiqamiz. Biologik jarayonlar kinetikasi biofizikaning bir bo‘limi sifatida sistema tarkibiy qismlari ta’sirlashishlariga doir ma’lum bo‘lgan qonuniyatlar asosida uning hatti-harakatini zamonda tekshirish bilan shug‘ullanadi. Kinetik sistemani o‘lchanishi mumkin bo‘lgan kattaliklar orqali ifodalangan vaqtning har bir momentida, muayyan son kattaliklariga ega bo‘luvchi o‘zgaruvchi kattaliklar va bir qator parametrlar majmuasi tarzda xarakterlash mumkin. Parametrlar sistema ustida o‘tkazilayotgan kuzatishlar davomida o‘zgarmasdan saqlanadigan kattaliklardir, vaqt davomida o‘zgaradigan kattaliklar o‘zgaruvchilardir. Biologik sistemalardagi o‘zgaruvchi kattaliklarga o‘lchanishi mumkin bo‘lgan kattaliklar: biokimyoda – metabolitlar konsentratsiyasi, mikrobiologiyada – mikroorganizmlar soni yoki ularning biomassasi, ekologiyada – turlarning soni, biofizikada – membranada sodir bo‘ladigan jarayonlar, membarana potensiali kattaligi va hokazo. Parametrlarga esa, harorat, rN, membrananing elektr sig‘imi, namlik, va hokazolar misol bo‘ladi. So‘nggi paytlargacha biologiyada qo‘llanilib kelingan matematik modellar quyidagi ko‘rinishga ega. dC 1 /dt=f 1 (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t); dC 2 /dt=f 2 (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t); …………………………… dC n /dt=f n (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t) Oxirgi natijada masalaning yechimlarini analitik yo‘l bilan hosil qilish mumkin bo‘lgan chiziqli differensial tenglamalarga borib taqaladi. Bu yerda S 1 (t), ….C n (t) – sistema o‘zgaruvchi kattaliklarini tasvirlovchi vaqtning noma’lum funksiyalari (masalan, modda konsentratsiyasi), dC n /dt – o‘sha o‘zgaruvchi kattalikning o‘zgarish tezligi f n – ichki va tashqi omillarga bog‘liq funksiya belgisi. Ma’lumki, real kimyoviy jarayonlar ikkinchi va undan yuqori tartibga ega reaksiyalarni o‘z ichiga oladi. Bu tip reaksiyalar tenglamalarining o‘ng tomonidagi nochiziq hadlar ularning tahlilini ancha murakkablashtirsa ham sistemaning matematik xossalarini ancha boyitadi. Dastlabki tenglamalar sistemasini soddalashtirish maqsadida quyidagi yondoshuvlardan foydalaniladi: A) Tenglamalar sonini qisqartirish. Sistema statsionar holatlarning bir qator muhim xossalarini, tenglamalarning aniq analitik yechimlari emas, balki ularning o‘ng tomon xossalarini tekshirish orqali oshkor etish mumkin. Yuqorida keltirilgan tenglamalar sistemasidan iborat modellar umumiy xarakterga ega bo‘lib, muhimi shundaki, tuzilgan model kechayotgan jarayonni to‘la aks ettira olishi lozim. Boshqacha aytganda, tenglamalar sistemasi modellanuvchi sistemaning dinamik strukturasiga to‘la mos kelishi kerak. Umuman bunday metod ko‘pincha ikki tenglamadan iborat modellar bilan ish ko‘rganda yaxshi natija beradi. Tenglamalar sonini kamaytirish hohish bo‘yicha emas, balki obyektiv qonun-qoidalarga amal qilingan holda bajarilishi lozim. Aks holda obyektning u yoki bu xil muhim xossasini yo‘qotib qo‘yish bilan modelni nochor va noadekvat qilib qo‘yishdek xatarga duch kelishimiz mumkin; B) “Tor joy” prinsipi . Bu prinsip reaksiyalar zanjiridagi eng tuban tezlikda kechadigan reaksiyani “tor joyni” xarakterlab, bu joyning parametrlari butun bir sistemaning fe’l-atvorini belgilaydi. Afaqat modellashda, umuman, murakkab jarayonlarni ularning eng sekin kechadigan sohasiga ta’sir etish juda ham samarali bo‘lib chiqadi; S) Iyerarxiyaviy prinsip . Bu prinsip ham har xil tabaqadagi biologik sistemalarni tahlil etishda ularni soddalashtirishga imkon beradi. Iyerarxiyaviy sistema deganda, keng ma’noda o‘zaro ta’sirlashuvchi subbirliklar ketma- ketligidan tashkil topgan ansabl qismlarining ta’sirlanishi tushuniladi. Hatto, o‘zaro ta’sirlashuvchi reaksiyalar zanjiri doirasida ham tezliklari bilan farqlanuvchi bosqichlar har doim topiladi. Yaxlit biologik sistemada bir vaqtning o‘zida tez- kechar fermentativ kataliz jarayonlari (fermentning xarakterli davri, vaqti 0,01-100 ms) fiziologik jarayonlar (xarakterli vaqti - minutlar) va reproduksiya jarayonlari (xarakterli vaqti – minutlar, soatlar) kechadi. Matematik modellash amaliyoti shuni ko‘rsatdiki, sistemaning shu xil soddalashtirilgan tenglamalar sistemasi tekshirish, o‘sha sistemaning umumiy dinamik xossalarini aks ettiruvchi to‘la modelini tahlil qilishga qaraganda ancha to‘liq tasavvurlar bera oladi. Bunday hol sistemaning faoliyat sharoiti o‘zgarganda, uning fe’l-atvori va xarakterini oldindan aytib berishda o‘ta muhim. Kinetik model fe’l-atvori tekshirilganda, birinchi navbatda statsionar holat xossalari nazarda tutilishi lozim. Model yechimidan quyidagi savollargajavob izlanadi:  Sistemada statsionar holat mavjudmi?  Ular nechta?  Ularning barqarorlik xarakteri qanday?  Barqarorlikning sistema parametrlariga bog‘liqligi qanday?  Statsionar holat yaqinida sistema o‘zini qanday tutadi?  Ularning o‘tish imkoni bormi? Mazkur masalalarni tekshirish bilan, ayniqsa, tenglamalarni yechmasdan sistema fe’l-atvorining ko‘rsatib o‘tilgan qonuniyatlarni, tenglamalarning o‘ng tomon f 1 (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t) xossalari ko‘rinishi bo‘yicha tekshirishga imkon beruvchi differensial tenglamalar sifati nazariyasi shug‘ullanadi. Shunday qilib, hozirgi zamon biologik jarayonlar kinetikasi va matematik modellash sohalaridagi asosiy yondoshuv differensial tenglamalarning analitik yechimlaridan voz kechib, biologik sistemalar dinamik fe’l-atvorlarining sifatiy xarakteristikasini olishga erishish hamda fe’l-atvorning sistema xossalarini belgilovchi parametrlarga bo‘lgan bog‘liqligini aniqlashdan iborat. Mazkur masalani yechish uchun vaqt omilidan xalos bo‘lish zarur. Bunga statsionar holatda jarayon tezligining o‘zgarmasligi haqidagi qoidadan foydalanib erishiladi, ya’ni dC i /dt=0; i=1, 2, 3….n (2). Shu munosabat bilan tenglamalarning so‘l tomoni nolga teng qilinib, diferensial tenglamalar algebraik tenglamalarga aylantiriladi, ya’ni dC 1 /dt=f 1 (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t)=0; dC 2 /dt=f 2 (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t)=0; …………………………… dC n /dt=f n (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t)=0. (3). 3. Dinamik sistemalarni tasvirlovchi matematik modellar, ularning geometrik yechimlari. Dastlab model va modellashtirish terminlarining mohiyatini tushunib olsak. Turli bilim sohalarida real sistemalarni va jarayonlarni tekshirishda modellardan foydlaniladi. Model – aql bilan ko‘ra bilish yoki moddiy jihatdan joriy qilingan, istalgan tabiatli obyekt bo‘lib, u ta’qiq qilish yoki o‘rganish kerak bo‘lgan hodisalarni, jarayonlarni va sistemalarni keltirib chiqaradi. Hodisalarni, jarayonlarni va sistemalarni tadqiq qilishda ularning modellarini yasash va o‘rganishga asoslangan usul modellashtirish nomini olgan. Shunday qilib, hozirgi vaqtda modellashtirish deganda, planerning modelini yaratish kabi buyumlarnig nusxasini ko‘chiruvchi buyumli modellashgina tushunilmay, balki hodisalarning va obyektlarning chuqur mazmunini bilishning ilmiy tadqiqot olib borishdagi ilmiy metodi deb qaraladi. Modellashtirishning asosi moddiy dunyoning va materiyaning atributlari – fazo va vaqt, shuningdek, materiyaning harakat prinsiplarining birligidadir. Odatda bir qancha modellarning bir necha turlari (geometrik, biologik, fizik-kimyoviy, matematik) tafovut qilinadi. Ularga qisqacha to‘xtalib o‘tish maqsadga muvofiqdir. Geometrik modellar – modellarning eng sodda turi bo‘lib, bu aslidan tashqi ko‘rinishning nusxasidir. Anatomiya, biologiya va fiziologiyani o‘qitishda foydalaniladigan mulyajlar, geometrik modellardir. Biologik (fiziologik) modellarni yaratishdan maqsad laboratoriya sharoitida sinalayotgan hayvonlarda ma’lum bir kasallik holatini aks ettirishdir. Tajribada kasallikning kelib chiqish mexanizmlari, uning o‘tishi, organizm holatini o‘zgartirish uchun zarur bo‘lgan ta’sirlar o‘rganiladi. Bunday modellarga sun’iy hosil qilingan infeksion (yuqumli) jarayonlar, organlarni gipertroflash, genetik buzilishlar, zararli o‘simtalar, sun’iy nevroz holati yaratish va har xil emotsional holatlar kiradi. Bunday modellarni yaratish uchun tajriba tajriba o‘tkaziluvchi organizmda har xil ta’sir qilinadi: mikroblar bilan zararlash, gormonlar kiritish, ovqat tarkibini o‘zgartirish, periferik nerv sistemalariga ta’sir qilish, yashash sharoitini o‘zgartirish kabi ta’sir qilinadi. Biologik modellar yaratish biologiyaning barcha sohalari va meditsina uchun muhim ilmiy tadqiqotlar olib borish uchun sharoit yaratadi. Fizik va fizik-kimyoviy modellarning yaratilishi fizik va kimyoviy usullar yordamida biologik tuzilmalarni, funksiyalarni yoki jarayonlarni yaratishga asoslangan. Fizik-kimyoviy medellar biologik modellarga qaraganda, ko‘proq ideallashtirilgan bo‘lib, modellashtirilayotgan biologik modellarga juda kam o‘xshaydi. Matematik modellar eksperimental ma’lumotlar asosida (moddiy yoki predmetli modellash) yoki mushohada qilish yo‘li bilan gipotezadan yoki biror hodisaning ma’lum qonuniyatidan foydalangan holda yasaladi. Bunda ikkinchi, nazariy modellash tajriba asosida tekshirib ko‘rishni talab qiladi. Nazariy modellashtirishlar tajriba o‘tkazish nihoyatda qiyin yoki umuman mumkin bo‘lmagan holda ayniqsa foydalidir. EHM da eksperimental ishlab chiqarilishi qiyin bo‘lgan biologik jarayonning matematik modellarini har xil variantlarda yechish jarayonlarning sharoitga qarab o‘zgarishini, yangi hodisalarning kelib chiqishini oldindan ko‘ra olish imkonini beradi. Masalan, relaksatsion tebranishlar nazariyasiga asoslangan yurak yurak faoliyati modelini tadqiq qilish odamda yurak ritmining buzilishini oldindan ko‘ra bilish imkoniyatini taqdim qildi. Keyinchalik bu o‘z tasdig‘ini to‘la topdi. Ko‘p hollarda fizik jihatdan turlicha bo‘lgan modellar uchun bir xil differensial tenglamalar kelib chiqadi. Masalan so‘nuvchi mexanik bo‘lgan va elektr tebranishlar bir xil differensial tenglama bilan ifodalanadi. Bunday hol o‘xshashliklardan matematik modellarga keng foydalanish imkoniyatini yaratadi, tegishli modellar esa to‘g‘ridan-to‘g‘ri o‘xshashliklarning predmetli modellari deb ataladi. Tabiatda sodir bo‘ladigan fizik va biologik jarayonlarni matematik modellashtirish asosida o‘rganish to‘rt bosqichga bo‘linadi. Birinchi bosqich modellashtiriladigan obyektlarni ajratish va ularni bog‘lovchi qonuniyatlarni ifodalashdan iborat. Bu bosqichda modellashtirilayotgan obyektlar o‘rtasidagi bog‘lanishlarni matematik terminlar asosida yozib chiqish bilan tugaydi. Ikkinchi bosqichda matematik modeldan kelib chiqadigan matematik masalalar tadqiq qilinadi. Bu bosqichning asosiy maqsadi to‘g‘ri masalani yechish, ya’ni tajriba yoki kuzatishlar natijasi bilan taqqoslash mumkin bo‘lgan ma’lumotlar olishdir. Qo‘yilgan masalalarni hal qilish uchun miqdoriy axborotni olishga imkon beruvchi matematik apparat va hisoblash texnikasidan foydalaniladi. Uchinchi bosqich ilgari surilgan gipotetik model amaldagi mezonga qay darajada to‘g‘ri kelishini aniqlashga imkon beradi. Bu masalaning hal qilinishi nazariy natijalar bilan eksperiment natijalarining bir-biriga mos kelishi bilan bog‘liq bo‘ladi. Bu bosqichda ko‘pincha teskari masalalar yechiladi. Bu bilan chiqayotgan natijalar bilan taqqoslash asosida modelning oldin noma’lum bo‘lgan ba’zi xarakteristikasi topiladi. To‘rtinchi bosqichda model haqidagi malumotlarni twplash va uni modernizatsiya qilish natijasida modelni analiz qilish kiradi. Dinamik sistemalarning differensial tenglamalari . dx/dt=f(x) shakldagi 1- tartib differensial tenglamalar, ko‘pgina biologik jarayonlarni tasvirlashga qodir bo‘lsada, ularning monoton yechimlari davriy jarayonlarni tasvirlay olmaydi. Shuning uchun biologik jarayonlar kinetikasida 1-tartib ikkita differensial tenglamalar vositasida tasvirlanadigan modellar keng qo‘llaniladi. Masalan, ikki differensial tenglamadan iborat “yirtqich-ov” modelidagi o‘zgaruvchilar (x, y) jufti sistemaning ma’lum bir holatini tasvirlaydi. Koordinata o‘qlaridan hosil bo‘lgan o‘zgaruvchi x, y kattaliklari tushiriladigan tekislikni ko‘zdan kechiramiz. Mazkur tekislikdagi koordinatasi x,y bilan belgilanadigan har qanday M nuqta, sistemaning muayyan bir holatini aks ettiradi. Faza tekisligidagi nuqta fazoviy trayektoriya bo‘ylab fazoviy tezlik bilan harakatlanadi. Mazkur tezlik esa, fazoviy tayektoriyaning (integral chiziqning) muayyan bir nuqtasi orqali o‘tkazilgan urinmaning og‘ish burchagi dy/dx ga teng. Faza tekisligidagi M(x,y) tip nuqtalarning o‘zaro ulangan majmuasidan fazoviy trayektoriya shakllanadi. O‘z navbatida faza tekisligidagi yuarcha fazoviy trayektoriyalar majmuasidan sistemaning fazoviy portreti hosil bo‘ladi. Sistemaning “portreti” esa, dastlabki shartlarga bog‘liq holda yuz beradigan o‘zgarishlarni payqashga imkon beradi. Ko‘p hollarda tipidagi tenglamalar sistemaning analitik yechimlaridan voz kechib, ularning faqat ko‘rinishi bo‘yicha fazoviy portretlar tuzish mumkin bo‘ladi. Bunday hollarda ikkinchi o‘zgaruvchilar bilan ish ko‘riladi. Shunday qilib, ikki differensial tenglamadan iborat model dx/dt=P(x,y) dy/dt=Q(x,y) ko‘rinishga ega bo‘lib, bu yerda P(x,y) va Q(x,y) lar evklid tekisligining ba’zi bir S sohasidagi uzluksiz fuknsiyalardir. Mazkur S soha cheklangan va cheklanmagan bo‘lishi mumkin. Agarda x va y biologik ma’noga ega bo‘lsa, masalan, modda konsentratsiyasi, turlar soni ularga ma’lum cheklanishlar qo‘yiladi, ya’ni ular manfiy bo‘la olmaydi, individlar soni kasr tarzida ifodalanmaydi va hokazo. Bunday modellarga Volterra-Lotka modeli misol bo‘lib, u quyidagicha tasvirlanadi: dx/dt=K 1 x-K 2 xy) dy/dt=K 2 xy-K 3 y Avtotebranmali jarayonlar . Glikoliz va fotosintez oraliq mahsulotlarining tebranib turishi hamda biologik “soat” asosida yotgan biokimyoviy reaksiyalar davriyligini tekshirish natijasida tebranmali biologik jarayonlarga bo‘lgan qiziqish ancha kuchaydi. Tebranmali o‘zgarishlarga barcha hollarda ham qandaydir tashqi ta’sir emas, balki sistemaning o‘z ichki dinamik xossalari sabab bo‘ladi. Bunday sistemalar avtotebranmali sistemalar deb ataladi. Davriy tebranishga faza tekisligidagi berk egri chiziq mos keladi. Agarda mazkur berk egri chiziq izolirlangan bo‘lsa, unga tashqari yoki ichkaridan qo‘shni trayektoriyalar spiral bo‘lib yaqinlashsa, bunday izolirlangan trayektoriya barqaror cheklovchi sikl hisoblanadi. Sistema uncha katta bo‘lmagan halayon holatiga keltirilganda, u bari bir sikl trayektoriyasiga qaytadi. Uni umuman beqaror hisoblanadigan “markaz” alohida nuqta atrofidagi trayektoriyadan farqlanuvchi muhim o‘ziga xoslik ham aynan mana shunda. Cheklovchi siklning trayektoriya bo‘ylab harakatlanish davri va tebranish amplitudasi boshlang‘ich shartlarga bog‘liq bo‘lmaydi. 1. Kimyoviy jarayonlar tezligiga kontsentratsiyaning ta’siri. Reaksiya tezligi reaksiyaga kirishuvchi moddalar konsentratsiyasining vaqt birligi davomida o‘zgarishlari bilan belgilanadi. Reaksiyada ishtirok etuvchi moddalar konsentratsiyalari hajm birligidagi modda miqdorini ifodalaydi. Boshlang‘ich moddalar konsentratsiyasi vaqt davomida kamayib boruvchi qiymatga, hosil bo‘luvchi moddalar konsentratsiyasi esa ortib boruvchi qiymatga ega bo‘ladi. Kimyoviy reaksiyada haqiqiy va o‘rtacha tezlik qiymatlari farqlanadi. Agar modda konsentratsiyasining cheksiz qisqa vaqt dt davomida o‘zgargan cheksiz kichik miqdorini dC bilan belgilasak, unda reaksiyaning haqiqiy tezligi quyidagicha ifodalanadi: V =  dC/dt 1 (1.3) Kimyoviy reaksiyada moddaning konsentratsiyasi t 1 qiymatdan t 2 qiymatga qadar o‘tgan ma’lum bir vaqt ichida C 1 dan C 2 gacha o‘zgarganda, kimyoviy reaksiyaning o‘rtacha tezligi quyidagicha ifodalanadi. V o’rt = C 1 - C 2 /t 2 – t 1 1 (1.4) Kimyoviy reaksiya tezligini ifodalovchi grafik. Kimyoviy reaksiya tezligiga reaksiyaga kirishayotgan dastlabki moddalar xossalari, reagentlar konsentratsiyasi, harorat, bosim, katalizator va ingibitor moddalar, yorug‘lik, muhitning rN- ko‘rsatkichi kabi omillar kuchli ta’sir ko‘rsatadi. Reaksiya tezligiga reaksiyaga kirishayotgan dastlabki moddalarning konsentratsiyasi o‘zgarishlarining ta’siri quyidagicha tushuntiriladi. Reaksiya muhitida to‘qnashayotgan zarrachalar konsentratsiyasining ortishi to‘qnashuvlar sonining ortishiga olib keladi va natijada reaksiya tezligi ortadi. Kimyoviy reaksiya tezligiga reaksiyaga kirishayotgan moddalarning konsentratsiyalari o‘zgarishining ta’siri 1867 yilda norvegiyalik olimlar K.Guldberg va P.Vaage tomonidan o‘rganilgan. Kimyoviy reaksiya tezligi reaksiyaga kirishayotgan moddalarning konsentratsiyasiga to‘g‘ri proporsional. Bu qonunga muvofiq, A+B  C ko‘rinishda amalga oshuvchi kimyoviy reaksiyada reaksiya tezligi quyidagicha ifodalanadi: V = k [A]·[B] Bu yerda: v – kimyoviy reaksiya tezligi; [A], [B] – kimyoviy reaksiyaga kirishayotgan A va V moddalarning mol /l bilan ifodalangan konsentratsiyasi; k – tezlik konstantasi hisoblanib, agar A = V = 1 bo‘lsa, u holda v = k ga teng bo‘ladi. Demak, k – qiymat reaksiyaga kirishayotgan moddalarning konsentratsiyasi 1 mol/l ga teng bo‘lgan holatdagi reaksiya tezligi, ya’ni solishtirma tezlik hisoblanadi. k ning qiymati reaksiyaga kirishuvchi reagentlar tabiatiga, haroratga va katalizatorlar ishtirokiga bog‘liq bo‘lib, moddalar konsentratsiyasiga bog‘liq emas. Kimyoviy reaksiyalarda reaksiyaga kirishuvchi atom va molekulalarning qo‘zg‘alish holatiga o‘tishi natijasida ularning reaksiyaga kirishish faolligi ortadi. Bu zarrachalarni qo‘zg‘alish holatiga o‘tkazish uchun reaksiya muhiti haroratini oshirish talab etiladi. 2. Kimyoviy jarayonlar tezligiga haroratning ta’siri. Harorat ortgan sari kimyoviy jarayon tezligi va tezlik doimiyligi qiymati ko‘pincha ortadi. Chunki harorat oshirilganda, reaksiyaga kirishuvchi moddalarning faolliklari ortib, ularning to‘qnashishlari soni ko‘payishiga olib keladi. Bu esa, o‘z navbatida reaksiyaning tezligi ortishiga ta’sir ko‘rsatadi. Masalan, vodorod va kislorod atomlari o‘rtasidagi reaksiya natijasida suvning hosil bo‘lishi 400 0 S da 1920 soat, 500 0 S da 2 soatni talab qilsa, 600 0 S da portlash bilan kechib, juda qisqa vaqt ichida sodir bo‘ladi. Kimyoviy reaksiya tezligining harorat o‘zgarishlariga bog‘liqligini dastlab Y.G. Vant-Goff tajribalar asosida aniqlagan va quyidagi sharhlagan: Gomogen kimyoviy jarayonlarning harorati har 10 o S ga oshirilganda, kimyoviy reaksiya tezligi 2-4 (o‘rtacha 3) martaga ortadi. Bu qonunning matematik ifodasi quyidagicha: γ= kt+10 kt = vt+10 vt ≈3 V t 2 ¿ = V t 1 ∗ γ t 2 − t 1 10 ¿ k t 2 ¿ = k t 1 ∗ γ t 2 − t 1 10 ¿ Bu tenglamada v t1 va k t1 - boshlachg‘ich haroratda (t 1 ) kuzatiladigan jarayon tezligi va uning doimiysi; v t2 va k t2 harorat orttirilgandan so‘ng (t 2 ) kuzatiladigan jarayon tezligi va uning doimiysi; γ-Vant-Goff (harorat) koeffitsiyenti. Tirik organizmda sodir bo‘ladigan jarayonlarning borish tezligi ham haroratga bog‘liq bo‘ladi. Biokimyoviy jarayonlar uchun γ qiymati asosan 1,5-3 oralig‘ida bo‘ladi. Shu sababli kasallik natijasida tana harorati 36,6 dan 39,5 0 S gacha ko‘tarilsa, biokimyoviy jarayonlar tezligi 1,13-1,39 marta ortib, og‘ir oqibatlar kelib chiqishiga olib keladi. 3. Fermentativ reaksiyalar kinetikasi. Organizmda kechadigan biokimyoviy va fiziologik jarayonlar fermentlar ishtirokida amalga oshadi. Fermentlar strukturaviy tuzilishiga ko‘ra bir komponentli (pepsin, tripsin, amilaza) va ikki komponentli fermentlarga bo‘linadi. Ikki komponentli ferment molekulasida kofaktor deb ataluvchi qo‘shimcha molekula guruhi mavjud bo‘ladi. Ferment molekulasi dializ qilinganda kofaktor qism ferment molekulasidan to‘liq ajralmaydi. Kofaktorning ferment molekulasi bilan bog‘langan qismi prostetik guruh deb ataladi. Ikki komponentli fermentning oqsil qismi apoferment, qo‘shimcha molekula qismi koferment deb nomlanadi. Apoferment koferment qism bilan birikkan holatda ferment to‘la faollikka ega ferment – xoloferment hosil qiladi. Fermentlar hujayrada metabolizm jarayonida moddalar o‘zgarishi va reaksiya mahsulotlarining hosil bo‘lish tezligiga kuchli ta’sir etadi. Fermentativ kataliz jarayonining energetik xususiyatlarini o‘rganish muhim biologik ahamitga ega bo‘lib, bu organizmda kechuvchi moddalar almashinuvi dinamik o‘zgarishlari mexanizmlarini oydinlashtirish imkonini beradi. Fermentativ reaksiyalar kinetikasi substrat, ferment va reaksiya mahsuloti hosil bo‘lishi jarayonlari o‘rtasidagi bog‘lanishni differensial tenglamalar orqali ifodalashdan iborat. Bunda ushbu jarayonda ferment-substrat kompleksi, yoki Mixaelis kompleksi hosil bo‘lish mexanizmining bosqichlarini o‘rganishga katta e’tibor qaratiladi. Bu fermentativ jarayonlarni ingibitor, ya’ni susaytiruvchi va aktivator, ya’ni faollashtiruvchi moddalar yordamida boshqarish imkonini beradi. Tirik organizmda reaksiyalarning o‘tish tezligi katalizatorlar, fermentlar, ingibitorlar va reaksiya sharoitiga bog‘liq. Fermentativ kinetika kimyoviy kinetikaning bir bo‘limi bo‘lib, reaksiya tezligini, reaksiyaga kirishuvchi moddalar xossalarini va tashqi omillarni fermentativ jarayonlarga ta’sir etish qonuniyatlarini o‘rganadi. 4. Mixaelis-Menten tenglamasi. Fermentativ reaksiyaning eng yuqori tezligida ( v max ) ferment substratga to‘yingan bo‘ladi. Bunda ferment-substrat kompleksi hosil bo‘ladi. Bu g‘oyani 1913 yilda L.Mixaelis va M.Mentenlar rivojlantirib, fermentlar ta’sirining umumiy nazariyasini yaratdilar. Ushbu nazariyaga muvofiq ferment o‘zining substrati S bilan nisbatan tez va qaytar bog‘lanadi: E + S ↔ ES Oddiy fermentativ reaksiyada bitta substrat va bitta mahsulot bo‘lgan holatda bu jarayonni umumiy ko‘rinishda quyidagicha ifodalash mumkin: Bu yerda : S – substrat; E – ferment; k 1 , k -1 – substrat-ferment kompleksi xosil bo‘lishida to‘g‘ri va teskari reaksiya konstantalari. Keyingi bosqichda esa, ferment–substrat kompleksi reaksiya mahsuloti va erkin fermentni hosil qiladi. Bu yerda, R - reaksiya mahsuloti; k 2 – reaksiya mahsulotining hosil bo‘lish tezligi konstantasi. Bu ko‘rinishdagi fermentativ reaksiyada mahsulot kam miqdorda bo‘lgan holatlarda jarayon qaytmas ko‘rinishda kechadi. Ferment–substrat kompleksining parchalanishining konstanta qiymatini o‘rganish bu jarayon bir necha bosqichda amalga oshuvchi jarayonlar yig‘indisidan iborat ekanligini ko‘rsatadi va quyidagicha ifodalanadi: Δ [S]/ Δ t = - k 1 [S][E ] + k –1 [ES] Δ [E]/ Δ t = - k 1 [S][ E] + k –1 [ES] + k 2 [ES] Δ [ES]/ Δ t = k 1 [S][E] - k –1 [ES] - k 2 [ES] , Δ [P]/ Δ t = k 2 [ES] Tizimdagi ikkinchi va uchinchi tenglamalarni birlashtirib, umumiy ferment miqdorining o‘zgarmasligini (saqlanishini) quyidagi tenglama yordamida ifodalash mumkin: Δ / Δ t ([E] + [ES]) = 0, ёki [E] + [ES] = [E 0 ] = const. Yopiq tizimda substrat va mahsulot massasi [S] + [ES] = const holatda bo‘ladi. Bunda (1.9) tenglamalar tizimi quyidagi ko‘rinishga keladi: Δ [E]/ Δ t = - [ES]/ Δ t E = E 0 – (ES) tenglama bilan belgilab olsak, 1.9 tenglamalar tizimida (oxirgi to‘rtinchi tenglama) mahsulot o‘zgarishi ES o‘zgaruvchan qiymat bilan aniqlanadi. Ushbu holda [S] va [ES] o‘zgaruvchan qiymatlar uchun 1.9 to‘rtta tenglama o‘rnida ikkita differensial tenglama qo‘llash mumkin. d [S]/ d t = -k -1 [S][E 0 - (ES)] + k -1 [ E S] , d [ E S]/ d t = k -1 [S][E 0 - (ES)] - k -1 [ E S] - k 2 [ES] . Agar o‘lchamsiz kattaliklarni kiritsak: x = [ES]/[E 0 ]; y = [S]/[S 0 ]; τ = k 2 [E 0 ]t/[S 0 ]; k -1 /k 2 = n. Bunda ikkinchi tenglama o‘ng va chap qismlarini k 1 [S 0 ]/k 2 = m qiymatga bo‘lsak, unda quyidagi tenglama hosil bo‘ladi: Δ y/ Δτ = nx – my (1 - x); [E 0 ] Δ x/[S 0 ] Δτ = my (1 –x ) - ( n +1)x; Tizimda ferment–substrat kompleksi [ES] konsentratsiyasi yetarliligi vaqt kesimi bo‘yicha xususiyatlarini ko‘rib chiqadigan bo‘lsak, (3.15) tenglamani kvazistatsionar holatda deb hisoblab, tenglama ikkinchi qismini algebraik ko‘rinishda quyidagicha ifodalash mumkin: my (1 – x 1 ) – (n + 1 1 ) = 0 Bu erda: x 1 = y / y + ( n +1 ) / m ё ki x 1 = y/y + ( k -1 + k 2 )/[S 0 ] k 1 K m = ( k -1 + k 2 )/ k 1 Bu qiymat fermentativ katalizda muhim hisoblanib, Mixaelis-Menten konstantasi deb ataladi. Bu ko‘rinishda k -1 va k 2 - birinchi tartibli konstanta, k 1 – esa ikkinchi tartibli konstanta, K m – konsentratsiya o‘lchamlilik xususiyatini ifodalaydi. t -1 /(C -1 t -1 ) = [C] Agar ushbu qiymat yuqori kvazistatsionar tenglamalar ferment- substrat [ES] konsentratsiyasiga nisbatan qo‘llanilsa, unda quyidagi tenglama xosil bo‘ladi: [ES] = E 0 S/(K m + S) 1 Fermentativ reaksiya tezligi, ya’ni reaksiya mahsuloti hosil bo‘lishi yoki substrat miqdorining kamayishi tenglamaning to‘rtinchi qismi asosida quyidagicha ifodalanadi: v = - Δ S/ Δ t = Δ P/ Δ t = K 2 E 0 S/K m + S = v 0 S/K m + S Bu tenglama Mixaelis - Menten tenglamasi deb ataladi. Ushbu tenglama asosida fermentativ reaksiyada substrat – S konsentratsiyasi 0 dan cheksiz qiymat tomonga qadar oshirilishi reaksiya tezligini 0 dan cheksiz qiymatgacha ortishiga olib keladi va bu holat quyidagicha ifodalanadi: v 0 = k 2 E 0 Quyidagi rasmda fermentativ reaksiya tezligining substrat konsentratsiyasiga bog‘liq o‘zgarishi tasvirlangan: Fermentativ reaksiya tezligining substrat konsentratsiyasiga bog‘liq o‘zgarishini ifodalovchi egri chiziq. Bu yerda: v max /2 - reaksiya maksimal tezligining yarmi; K M – Mixaelis konstantasi. Bu egri chiziq fermentativ reaksiya tezligining substrat konsentratsiyasiga bog‘liqligini ifodalaydi va Mixaelis giperbolasi deb ataladi. K M = S ga teng bo‘lgan holatda fermentativ reaksiya tezligi V/2 teng bo‘lishi kelib chiqadi. Shunday qilib, Mixaelis konstantasi fizik ma’nosiga ko‘ra va son miqdori holatiga ko‘ra substrat konsentratsiyasiga teng bo‘lib, fermentativ reaksiyaning barqaror tezligi o‘zining maksimal tezlik qiymati yarmisiga umumiy ferment miqdorining yarmi substrat bilan [ES] kompleks hosil qilgan holatda erishadi. Biologik tizimlarda Mixaelis konstantasi reaksiya konsentratsiyasi birinchi tartibda amalga oshuvchi fermentativ jarayonlar uchun qo‘llaniladi. Bunda ushbu tizimlarda fermentativ reaksiyalarda K M ning qiymati 1 dan 10 -8 M gacha intervalda amalga oshadi. Masalan, bu qiymat laktatdegidrogenaza uchun K M = 3,5 . 10 -5 M ga, maltaza uchun K M = 2,1 . 10 -1 M ga teng. Fermentativ reaksiyalarning tezligi effektorlar (aktivatorlar va ingibitorlar) ta’sirida o‘zgarishi mumkin. Aktivatorlar ferment molekulasi bilan birikib, uning faolligini oshiradi. Ingibitorlar esa fermentning faolligini qaytar yoki qaytmas ingibirlanishiga olib keladi. Bunda ingibitor ferment molekulasining faol markazi bilan birikma hosil qiladi va substrat bilan konkurent sifatida ta’sirl ashadi. Bu jarayon quyidagicha ifodalanadi: Bu yerda: I – ingibitor; EI – ferment – ingibitor kompleksi. Bu holatda fermentativ reaksiya tezligini ifodalovchi Mixaelis tenglamasi quyidagicha ifodalanadi: v = v 0 S / (K m + S + k 1 I) Agar ferment molekulasi substrat bilan ham, ingibitor bilan ham kompleks hosil qilsa, u holda konkurent bo‘lmagan, allosterik ingibirlanish yuzaga keladi va reaksiya mahsuloti hosil bo‘lish tezligi quyidagicha ifodalanadi: v = v 0 S / (K 1 m + S) (1 + k 1 I) Mixaelis tomonidan asoslab berilgan fermentativ kataliz jarayoni amalga oshish mexanizmi quyidagi tarzda kechadi. Kimyoviy reaksiyalar amalga oshishida muhim tushunchalardan biri reaksiyaga kirishuvchi zarrachalarni faol holatga o‘tkazish hisoblanadi. Buning uchun ma’lum bir qiymatga ega energiya talab qilinadi va bu faollanish energiyasi deb ataladi. Bu energiya kJ mol –1 yoki eV hisobida ifodalanadi. Quyidagi: ko‘rinishida ifodalangan reaksiyaning faollanish energiyasi rasmda tasvirlangan holatda amalga oshadi: Kimyoviy reaksiya davomida boshlang‘ich moddalar (A, V) va reaksiya mahsulotlari (S, D) energiyasining o‘zgarishlari va faollanish energiyasining ko‘rinishi. Bu yerda E 1 –reaksiya tizimining reaksiyadan oldingi umumiy energiya qiymati; E 2 – reaksiyadan keyingi umumiy energiya qiymati; E* 1 – to‘g‘ri reaksiyaning faollanish energiyasi; E* 2 – teskari reaksiyaning faollanish energiyasi; Q = E 1 - E 2 – reaksiyaning issiqlik effekti; K – faollanish energiyasi yoki «energetik tusiq» ni ifodalaydi. Tizim E 1 holatdan E 2 holatga bevosita emas, o‘z energiyasini K qiymatga yetkazish orqali o‘tadi. Ya’ni K - «energetik to‘siq» ni yengib o‘tishi talab etiladi. Fermentativ katalizning reaksiya tezligiga ta’sir mexanizmi faollanish energiyasini ferment kamaytirishi orqali tushintiriladi va bu holat quyidagicha ifodalanadi (rasm. 1.4): Ferment katalizator ishtirok etmagan (1) va ishtirok etgan (2) reaksiyalar energiyasining reaksiya davomida o‘zgarishlarini ifodalovchi egri chiziq. Bu yerda: Δ G – reaksiya tizimida erkin energiyaning standart o‘zgarishi; S – boshlang‘ich substrat; P – reaksiya mahsuloti; E (1) va E (2) – tegishli reaksiyalarning faollanish energiyasining umumiy qiymati; Δ E – E (1) va E (2) birinchi va ikkinchi reaksiyalarda faolanish energiyalari o‘zgarishi o‘rtasidagi farqni ifodalaydi. Bu ko‘rinishdagi tizimda ferment reaksiya faolligi energiyasi o‘zgarishi Δ E qiymatini kamaytiradi va natijada reaksiya tezligi ortadi. Ushbu jarayonda ferment molekulasi substrat bilan qulf-kalit mosligi asosida yoki Koshland ta’riflagan qo‘l-qo‘lqop mosligida mutanosib birikma xosil qiladi va bu quyidagicha ifodalanadi (rasm. 1.5): Fermentativ reaksiyada ES kompleksi hosil bo‘lish mexanizmining sxematik tasviri. Fermentativ reaksiyada ferment-substrat kompleksi hosil bo‘lishi ferment molekulasida konformatsiya o‘zgarishlari orqali tushuntirilib, bunda dastlab ma’lum bir vaqt davomida mavjud bo‘luvchi, beqaror kompleks SE* hosil bo‘lishi, so‘ngra barqaror kompleks E 1 P hosil bo‘lishi yuz beradi. Bu jarayonni quyidagicha ifodalash mumkin: S + E  SE*  E 1 P Bu yerda: E* -beqaror holat; E 1 – ferment oqsil globulasining barqaror konformatsiya o‘zgarishlarini ifodalaydi. 5. Fermentativ katalizga pH ning ta’siri . Fermentativ reaksiyalar tezligiga muhitning pH-ko‘rsatkichi, harorat kabi bir qator omillar kuchli ta’sir ko‘rsatadi. Fermentning eng yuqori katalitik faolligini ta’minlaydigan pH qiymat chegaralari fermentativ katalizning pH optimumi deyiladi. Muhit pH qiymati hisobiga kelib chiqadigan ferment faolligining o‘zgarishi quyidagilarga ham bog‘liq: 1. Muhit pH ning o‘zgarish hisobiga fermentlarning faol markazidan uzoqda joylashgan funksional guruhlarning xossasi o‘zgarishi mumkin. Shu sababli ulardagi holat o‘zgarishlari fermentning faol markazlarida konformatsion (fazoviy joylashuv) o‘zgarishlarini keltirib chiqarishi va faollikka ta’sir etishi mumkin. 2. Ferment bilan ta’sirlashayotgan substratning reaksiya markazida o‘zgarish sodir bo‘ladi. Jumladan, protonlanish yoki proton yo‘qotish hisobiga substratning funksional guruh tabiati, konformatsiyasi, elektron zichligi va boshqa xossalari o‘zgarishi natijasida uning hosil qiladigan ferment – substrat kompleksining tabiati ham o‘zgaradi. Shu sababli fermentativ katalizning pH optimum qiymatlari ferment va substrat tabiatiga qarab turlicha chegara ko‘rsatkichlariga ega bo‘lishi mumkin. Masalan, so‘lak amilazasining rN optimumi 6,9-7,0, papainniki esa 4-8, pepsinniki esa 1,5-2,5 qiymatlar chegaralarida kuzatiladi. Quyidagi rasmda fermentativ reaksiya tezligiga muhitning rN-ko‘rsatkichi o‘zgarishlarining ta’siri tasvirlangan . Fermentativ reaksiya tezligiga muhit pH -ko‘rsatkichi qiymatining ta’siri. Bu rasmdan ko‘rinib turibdiki, fermentativ reaksiya H + ionlarining konsentratsiyasining ma’lum bir qiymatlari oralig‘ida, yoki faol zona sohasida eng kuchli tezlikda amalga oshadi. Faol zonadan oldinga yoki orqaga siljishlarda fermentativ reaksiya tezligi 0 qiymatga qarab kamayib boradi. Muhitning rN- ko‘rsatkichi qiymatining fermentativ reaksiya tezligiga bu ko‘rinishdagi ta’siri reaksiya muhitida ionlanuvchi atom guruhlarining mavjudligi bilan bog‘liq bo‘ladi. Muhitda N + ionlari konsentratsiyasining o‘zgarishlari ferment molekulasining ionlanish darajasiga ta’sir qilib, natijada fermentativ reaksiya tezligi faol zonadan chetlashadi. 80-100 o S haroratda ferment faolligi yo‘qoladi hamda bu jarayonni quyidagicha tasvirlash mumkin: Fermentativ reaksiya tezligiga harorat o‘zgarishlarining ta’sirini ifodalovchi grafik. Fermentativ reaksiyalar t = 40-60 0 S haroratda kuchli faollikka ega bo‘ladi. Xar bir ferment uchun optimal harorat ko‘rsatkichi mavjud. Fermentativ reaksiya tezligiga harorat o‘zgarishlarining ta’siri mexanizmi quyidagicha tushintiriladi. Bunda haroratning keskin ortishi ferment molekulasida denaturatsiya jarayonining kuchayishiga olib keladi va fermentativ reaksiya tezligi pasayadi. Lekin ES kompleks hosil bo‘lishi ferment molekulasining harorat o‘zgarishlariga chidamlilik darajasini oshiradi. Fermentativ reaksiyalarda oqsil molekulasi - fermentdan tashqari, bir qator organik va anorganik moddalar, ya’ni kofaktorlar ishtirok etadi. 6. Farmakokinetika va tibbiy fermentoterapiya asoslari. Tibbiyotga qator aloqador masalalarni hal qilishda bevosita kinetik o‘lchov va hisoblash uslublaridan foydalaniladi. Har qanday dorivor moddaning ta’sir effekti uning kimyoviy tuzilishi, xossalari bilan bir qatorda ta’sir etish vaqti, konsentratsiya qiymati, organlar orasidagi taqsimlanish, ular hosil qila oladigan metabolitlarning faolligi va organizmdan (hujayra va to‘qimlardan) chiqib ketish vaqtiga bog‘liq bo‘ladi. Dorivor moddalarning organizmda vaqt birligi ichda taqsimlanishi, ta’sir ko‘rsatish va organizmdan chiqib ketishini o‘rganadigan fan farmakokinetika deb ataladi. Farmakokinetik o‘lchashlarda, ko‘pincha birinchi tartiblikka ega bo‘lgan jarayon teγnglamalaridan foydalaniladi: dc/d τ =-kc va dP/d τ =-kP bu yerda s – dastlabki modda va R – oxirgi metabolit konsentratsiyalari, k – jarayonning tezlik doimiysining kamayish yig‘indisi bo‘lib, u preparatning metabolitik (almashinuv) jarayon ( k m ) va tashqi muhitga chiqarib yuborilish ( k e ) hisobiga kelib chiqadigan kamayishining tezlik doimiyliklari yig‘indisiga teng bo‘ladi: k=k m +k e . Masalan, turli saraton kasalliklarini davolashda oksisiydikchildan foydalaniladi. Uning miqdorini (c, mkg/ml) vaqt birligi ichida ( τ ) kamayishi birinchi tartibli kinetik jarayon bo‘lib, rasmda keltirilgan ko‘rinishga ega bo‘ladi. Og‘iz orqali berilgan oksisiydikchil konsentratsiyasini vaqt birligi ichidagi kamayishi (A) va uning lg li chizmasi (V) (Akbarov, 1996). Qator irsiy kasalliklar odam organizmida xossalari o‘zgargan fermentlar sintezlanishiga olib keladi. Bunday kasalliklar tibbiyotda fermentoterapiya yoki ekzimopatiyalar deb ataladi va ularning hozirgi kungacha 800 ga yaqin turi ma’lumdir. Bunday kasalliklarga alkaptonuriya va albunizmni misol qilish mumkin. Alkaptonuriyada odam organizmida fenilalaningidroksilaza va gomogentizinaza fermentlari umuman sintezlanmasligi natijasida qon tarkibida fenilalanin, fenilpirouzum kislotasi va boshqa moddalarning miqdori ortib ketadi. Tog‘aylar ko‘k rangli, siydik jigarrang bo‘ladi. Tirazinaza fermenti sintezlanmasligi hisobiga albinizm kasalligi paydo bo‘ladi va natijada tirozin aminokislotasi rang beruvchi modda – melaninga aylana olmaydi. Yuqorida aytilganlardan tashqari, amaliy tibbiyotda qator kasalliklarni davolashda fermentlardan yoki ularni saqlovchi preparatlardan foydalaniladi va bu uslub fermentoterapiya (enzimoterapiya) deb ataladi. Masalan, qoramollarning mentlari bronxit, pnevmoniya (o‘pka va nafas yo‘llaridagi shilimshiq modda va ekssudatlarni yo‘qotishda), tromboflebitlarda (yallig‘lanishga qarshi) va teri kuyishida (sepki dori sifatida) foydalaniladi. Bundan tashqari E. Coli dan ajratib olingan va L-asparaginaza deb atalgan ferment turli saraton kasalliklarini (limfasarkoma, limfoblast leykozi) davolashda ishlatiladi. Ba’zi kasalliklarda ferment falligi oshib ketadi va bunda ingibitor xossali moddalardan foydalaniladi. Bular jumlasiga fibrinoliz (qon suyulib ketishi) ingibitori bo‘lgan -aminokapron kislota va amben deb atalgan dori moddalariniɛ keltirish mumkin. Ular intifibinolik dorivor moddalar turkumiga tegishli bo‘lib, plazminogenni faollashtiruvchi fermentlarni raqobatli ingibirlaydi va qon ivishini kuchaytiradi. Hozirda tibbiyotda qo‘llaniladigan va tarkibida ferment yoki ferment ingibitorlari saqlovchi dorivor moddalar soni 40 dan oshadi. ADABIYOTLAR 1.Ярмоне нко С.П., Вайнсо н А.А. Радиобиология человека нживотных. М., "Высшая школа", 2004. 2. Remizov .Tibbiy va biologik biofizika. Toshkent Ibn Sino nashriyoti ,2006. 3. Yu.B. Kudryashov. Radiaщyunnaya bi ofiz ika ( ionnziruyush ie izlucheniya). Moskva, Fizmatlit.2004. 4. Ye . Ismoilov, N. Mamatqulov, G‘. Xodjaev, Q.Norboev, Biofizika va radiobiologiya, Sano-standart nashriyoti, Toshkent-2018. 5. Radjabov A.I. Radiobiologiya, “Fan va texnologiya” Toshkent- 2018 6. Umarova F.T. Universitet. 2003.

Biologik jarayonlar kinetikasi. Reaksiya tezligiga ta`sir etuvchi omillar. Fermentativ reaksiyalar Reja: 1. Kimyoviy jarayonlarning molekulyarligi va tartibi. Gunberg-Vaage qoidasi. 2. Biologik jarayonlarni matematik modellash prinsiplari. 3. Dinamik sistemalarni tasvirlovchi matematik modellar, ularning geometrik yechimlari. 4. Kimyoviy jarayonlar tezligiga kontsentratsiyaning ta’siri. 5. Kimyoviy jarayonlar tezligiga haroratning ta’siri. 6. Fermentativ reaksiyalar kinetikasi. Mixaelis-Menten tenglamasi. 7. Fermentativ katalizga pHning ta’siri. Farmakokinetika va tibbiy fermentoterapiya asoslari.

Kimyoviy jarayonlarning tezligiga ta’sir etadigan qonuniyatlarni, turli faktorlarning jarayon tezligiga va mexanizmiga ta’sir etishini kimyoviy kinetika o‘rganadi. O‘z navbatida kinetikaning ikki bo‘limi o‘zaro farqlanadi: 1) kimyoviy jarayonning borish mexanizmini hisobga olmagan holda uning tezligini matematik ifodalashni o‘rganadigan bo‘limi – formal kinetika deyiladi; 2) kimyoviy jarayonlarning borish mexanizmlarini o‘rganishga bag‘ishlangan bo‘limi – molekulyar kinetika deyiladi. 1. Kimyoviy jarayonlarning molekulyarligi va tartibi. Har qanday kimyoviy jarayonlar ko‘p miqdordagi elementar aktlardan iborat. Reaksiyada ishtirok etayotgan molekulalarning soni turlicha bo‘lishi mumkin. Reaksiyada bevosita ishtirok etayotgan molekulalar soni uning molekulyarligini belgilaydi: Kimyoviy jarayonning elementar aktini (ta’sirlashuvini) hosil qiladigan molekulalarning eng kichik soni jarayonning molekulyarligi deyiladi va u butun sonlar qiymatiga teng bo‘ladi. Kimyoviy jarayonlar bir, ikki va uch molekulyar bo‘lishi mumkin: 1. Bir molekulyar (monomolekulyar) kimyoviy jarayonlarda bitta dastlabki molekula bir yoki bir necha reaksiya mahsulotiga aylanishi mumkin. Bu quyidagi umumiy tenglama bilan ifodalanadi: A→B; A→B+C; A→B+C+D. 2. Ikki molekulyar (bimolekulyar) kimyoviy jarayonlarda dastlabki mahsulotlar sifatida 2 mol bir xil yoki turli xil moddalar ishtirok etadi. 2A→B+C; A+B→C+D. 3. Uch molekulyar kimyoviy jarayonlarda bir vaqtning o‘zida 3 ta molekula o‘zaro to‘qnashishi kerak. Bu reaksiyaning ehtimolligi kichik. Shu sababli kam hollarda kuzatiladi: 2A+B→C Molekulyarligi uchdan yuqori bo‘lgan reaksiyalar ma’lum emas. Kinetikada kimyoviy reaksiyalar birinchi, ikkinchi, uchinchi, nolinchi va kasr tartibli reaksiyalarga bo‘linadi. Reaksiya tartibi reaksiya tezligini ifodalovchi tenglamadagi reagentlar konsentratsiyasi darajalarining yig‘indisidan iborat

kattalik hisoblanadi. Agar reaksiya tezligi reaksiyaga kirishuvchi bitta moddaning konsentratsiyasiga bog‘liq bo‘lsa, bu reaksiya birinchi tartibdagi reaksiya deb ataladi: dP/dt = k[A] 1 (1.1) Reaksiya tezligi reaksiyaga kirishuvchi ikkita moddaning konsentratsiyasiga bog‘liq bo‘lsa, bu reaksiya ikkinchi tartibdagi reaksiya deb ataladi: dP/dt = k[A] 2 yoki dP/dt = k[A]·[B] 1 (1.2) Ikkinchi tartibdagi reaksiya ikkinchi tartib kinetika asosida boradi. dP/dt = k[A] 2 ·[B] 3 ·[C] 2 reaksiya esa yettinchi tartibli reaksiyadir, chunki reagentlar konsentratsiyasining yig‘indisi (2+3+2=7) yettiga teng. Kinetik tenglamada konsentratsiya ko‘rsatilmзagan bo‘lsa, ya’ni tezligi reaksiyaga kirishuvchi moddalar konsentratsiyasiga bog‘liq bo‘lmasa, bunday reaksiya nolinchi tartib reaksiya deb ataladi va dP/dt = k 0 ko‘rinishida ifodalanadi. Gunberg-Vaage qoidasi. Odatda jarayonning molekulyarligi va tartibi bir bosqichli oddiy reaksiyalardagina o‘zaro mos keladi. Kimyoviy kinetika nazariyasi asosida kimyoviy reaksiyalar tezligi reaksiya kirishuvchi reagentlarning faol massasiga proporsionaldir, deb ta’kidlovchi Gunberg-Vaage fundamental qoidasi yetadi. Bu qoidani reaksiyaning umumiy tezligini tasvirlovchi ifodaga qo`llash har bir faol massa yoki faollikni (misolimizda konsentrasiyani) re aksiyaning stexnometrik tenglamasidagi koeffisiyentiga mos keladi gan darajaga ko’tarishga olib keladi. Eng oddiy misol sifatida quyidagi reaksiyani olamiz:A k B 1    ( mahsulot) . A moddalilg parchalanish tezligi uning konsentrasiyasiga [A] ga mutanosibdir, ya’ni : v = d[B]/dt = k 1 [A]. Bordi-yu, mA + nB ⃗ 2ò ko’rinishidagi reaksiya olinsa, uning tezligi [A] m va [B] n ko’paytirmasiga proporsionan bo’ladi, ya’ni -dP/dt = k 2 [A] m [B] n

tenglamalardagi propor sionallik koeffisiyenti bo’lmish k 2 - reaksiyaning tezlik konstantasini ifodalab, u olingan reagentlar konsentrasiyasi birga teng bo’lgan shartidagi reaksiyaning tezligini aks etitiradi. Tenglamani oldiga qo’yilgan " -" belgi, reaksiya tezligining vaqt e’tibori bilan ka maya borishini ifodalaydi. To’g’ri va teskari yo’lalishdagi reaksiyalar tezlik konstantalarining nisbati k muv = k +1 /k -1 muvozanat konstantasi deb atalib, k +1 > k -1 sharoitda, u to’g’ri reaksiyaning teskari reaksiyadan ustun lik olishini bildiradi. 2. Biologik jarayonlarni matematik modellash prinsiplari. Ochiq biologik sistemalarning eng muhim o‘ziga xosliklaridan biri, ularda statsionar holatning (sistema parametrlari doimiyligining) qaror topishidir. Statsionar holatlararo o‘tish jarayonlarining kinetik tiplari o‘zaro farqlanadi: overshut (oshiqcha chetlashish), yolg‘on start va tebranmali rejim. Ochiq sistemalarning bunday xossasini oddiy kirish va chiqish qismlarda klapanlari bor, hamda aks aloqa sistemasi bilan ta’minlangan suvli rezervuarlardan iborat Barton gidrodinamik modelida namoyish etish mumkin. Qaysiki, unda o‘sha soddalashtirilgan model tirik hujayradagi statsionar holatning saqlanishini ta’minlovchi kinetik mexanizmlarning deyarli hamma analoglari mavjud. Ammo biologik sistemalar hatti-harakatini matematik modellash muammolari ancha murakkabdir. Quyida biz biologik jarayonlar kinetikasi hamda ularning muhim xossalarini modellashga doir asosiy qoidalar va yondashishlarni ko‘rib chiqamiz. Biologik jarayonlar kinetikasi biofizikaning bir bo‘limi sifatida sistema tarkibiy qismlari ta’sirlashishlariga doir ma’lum bo‘lgan qonuniyatlar asosida uning hatti-harakatini zamonda tekshirish bilan shug‘ullanadi. Kinetik sistemani o‘lchanishi mumkin bo‘lgan kattaliklar orqali ifodalangan vaqtning har bir momentida, muayyan son kattaliklariga ega bo‘luvchi o‘zgaruvchi kattaliklar va bir qator parametrlar majmuasi tarzda xarakterlash mumkin. Parametrlar sistema ustida o‘tkazilayotgan kuzatishlar davomida o‘zgarmasdan saqlanadigan kattaliklardir, vaqt davomida o‘zgaradigan kattaliklar o‘zgaruvchilardir. Biologik sistemalardagi o‘zgaruvchi kattaliklarga o‘lchanishi mumkin bo‘lgan kattaliklar: biokimyoda – metabolitlar konsentratsiyasi, mikrobiologiyada

– mikroorganizmlar soni yoki ularning biomassasi, ekologiyada – turlarning soni, biofizikada – membranada sodir bo‘ladigan jarayonlar, membarana potensiali kattaligi va hokazo. Parametrlarga esa, harorat, rN, membrananing elektr sig‘imi, namlik, va hokazolar misol bo‘ladi. So‘nggi paytlargacha biologiyada qo‘llanilib kelingan matematik modellar quyidagi ko‘rinishga ega. dC 1 /dt=f 1 (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t); dC 2 /dt=f 2 (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t); …………………………… dC n /dt=f n (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t) Oxirgi natijada masalaning yechimlarini analitik yo‘l bilan hosil qilish mumkin bo‘lgan chiziqli differensial tenglamalarga borib taqaladi. Bu yerda S 1 (t), ….C n (t) – sistema o‘zgaruvchi kattaliklarini tasvirlovchi vaqtning noma’lum funksiyalari (masalan, modda konsentratsiyasi), dC n /dt – o‘sha o‘zgaruvchi kattalikning o‘zgarish tezligi f n – ichki va tashqi omillarga bog‘liq funksiya belgisi. Ma’lumki, real kimyoviy jarayonlar ikkinchi va undan yuqori tartibga ega reaksiyalarni o‘z ichiga oladi. Bu tip reaksiyalar tenglamalarining o‘ng tomonidagi nochiziq hadlar ularning tahlilini ancha murakkablashtirsa ham sistemaning matematik xossalarini ancha boyitadi. Dastlabki tenglamalar sistemasini soddalashtirish maqsadida quyidagi yondoshuvlardan foydalaniladi: A) Tenglamalar sonini qisqartirish. Sistema statsionar holatlarning bir qator muhim xossalarini, tenglamalarning aniq analitik yechimlari emas, balki ularning o‘ng tomon xossalarini tekshirish orqali oshkor etish mumkin. Yuqorida keltirilgan tenglamalar sistemasidan iborat modellar umumiy xarakterga ega bo‘lib, muhimi shundaki, tuzilgan model kechayotgan jarayonni to‘la aks ettira olishi lozim. Boshqacha aytganda, tenglamalar sistemasi modellanuvchi sistemaning dinamik strukturasiga to‘la mos kelishi kerak. Umuman bunday metod ko‘pincha ikki tenglamadan iborat modellar bilan ish ko‘rganda yaxshi natija beradi. Tenglamalar sonini kamaytirish hohish bo‘yicha emas, balki obyektiv

O'xshashlar

Biologik jarayonlar termodinamikasi
Shaxs shakllanishiga ta’sir etuvchi omillar
FOTOBIOLOGIYA MUAMMOLARI.
Biofizika fani haqida
Elektron hukumat konsepsiyasi.Elektron hukumati tizimi joriy etilishini taqoza etuvchi omillar