logo

Biologik jarayonlar kinetikasi. Reaksiya tezligiga ta`sir etuvchi omillar. Fermentativ reaksiyalar

Загружено в:

08.08.2023

Скачано:

0

Размер:

130.2392578125 KB
Biologik jarayonlar kinetikasi. Reaksiya tezligiga ta`sir etuvchi
omillar. Fermentativ reaksiyalar
Reja:
1. Kimyoviy jarayonlarning molekulyarligi va tartibi.   Gunberg-Vaage 
qoidasi.
2. Biologik jarayonlarni matematik modellash prinsiplari.
3. Dinamik sistemalarni tasvirlovchi matematik modellar, ularning 
geometrik yechimlari.
4. Kimyoviy jarayonlar tezligiga kontsentratsiyaning ta’siri.
5. Kimyoviy jarayonlar tezligiga haroratning ta’siri.
6. Fermentativ  reaksiyalar kinetikasi. Mixaelis-Menten tenglamasi.
7. Fermentativ katalizga pHning ta’siri.   Farmakokinetika va tibbiy 
fermentoterapiya asoslari. Kimyoviy   jarayonlarning   tezligiga   ta’sir   etadigan   qonuniyatlarni,   turli
faktorlarning   jarayon   tezligiga   va   mexanizmiga   ta’sir   etishini   kimyoviy   kinetika
o‘rganadi. O‘z navbatida kinetikaning ikki bo‘limi o‘zaro farqlanadi:
1) kimyoviy jarayonning borish mexanizmini hisobga olmagan holda uning
tezligini matematik ifodalashni o‘rganadigan bo‘limi – formal kinetika deyiladi;
2)   kimyoviy   jarayonlarning   borish   mexanizmlarini   o‘rganishga
bag‘ishlangan bo‘limi – molekulyar kinetika deyiladi.
1.   Kimyoviy   jarayonlarning   molekulyarligi   va   tartibi.   Har   qanday
kimyoviy   jarayonlar   ko‘p   miqdordagi   elementar   aktlardan   iborat.   Reaksiyada
ishtirok   etayotgan   molekulalarning   soni   turlicha   bo‘lishi   mumkin.   Reaksiyada
bevosita ishtirok etayotgan molekulalar soni uning molekulyarligini belgilaydi:
Kimyoviy   jarayonning   elementar   aktini   (ta’sirlashuvini)   hosil   qiladigan
molekulalarning   eng   kichik   soni   jarayonning   molekulyarligi   deyiladi   va   u   butun
sonlar qiymatiga teng bo‘ladi.
Kimyoviy jarayonlar bir, ikki va uch molekulyar bo‘lishi mumkin:
1. Bir molekulyar (monomolekulyar) kimyoviy jarayonlarda bitta dastlabki
molekula bir yoki bir necha reaksiya mahsulotiga aylanishi mumkin. Bu quyidagi
umumiy tenglama bilan ifodalanadi: 
A→B;     A→B+C;      A→B+C+D.
2.   Ikki   molekulyar   (bimolekulyar)   kimyoviy   jarayonlarda   dastlabki
mahsulotlar sifatida 2 mol bir xil yoki turli xil moddalar ishtirok etadi.
2A→B+C;           A+B→C+D.
3. Uch molekulyar kimyoviy jarayonlarda bir vaqtning o‘zida 3 ta molekula
o‘zaro   to‘qnashishi   kerak.   Bu   reaksiyaning   ehtimolligi   kichik.   Shu   sababli   kam
hollarda kuzatiladi: 
2A+B→C
Molekulyarligi uchdan yuqori bo‘lgan reaksiyalar ma’lum emas.
Kinetikada   kimyoviy   reaksiyalar   birinchi,   ikkinchi,   uchinchi,   nolinchi   va
kasr tartibli reaksiyalarga bo‘linadi. Reaksiya tartibi reaksiya tezligini ifodalovchi
tenglamadagi   reagentlar   konsentratsiyasi   darajalarining   yig‘indisidan   iborat kattalik hisoblanadi. Agar reaksiya tezligi  reaksiyaga kirishuvchi bitta moddaning
konsentratsiyasiga   bog‘liq   bo‘lsa,   bu   reaksiya   birinchi   tartibdagi   reaksiya   deb
ataladi:
dP/dt = k[A] 1
                                                         (1.1)
Reaksiya   tezligi   reaksiyaga   kirishuvchi   ikkita   moddaning
konsentratsiyasiga   bog‘liq   bo‘lsa,   bu   reaksiya   ikkinchi   tartibdagi   reaksiya   deb
ataladi:
dP/dt = k[A] 2
 yoki dP/dt = k[A]·[B] 1
                      (1.2)
Ikkinchi tartibdagi reaksiya ikkinchi tartib kinetika asosida boradi.
  dP/dt   =   k[A] 2
·[B] 3
·[C] 2
  reaksiya   esa   yettinchi   tartibli   reaksiyadir,  chunki
reagentlar   konsentratsiyasining   yig‘indisi   (2+3+2=7)   yettiga   teng.     Kinetik
tenglamada   konsentratsiya   ko‘rsatilmзagan   bo‘lsa,   ya’ni   tezligi   reaksiyaga
kirishuvchi   moddalar   konsentratsiyasiga   bog‘liq   bo‘lmasa,   bunday   reaksiya
nolinchi tartib reaksiya deb ataladi va  dP/dt = k
0  ko‘rinishida ifodalanadi.
Gunberg-Vaage   qoidasi. Odatda   jarayonning   molekulyarligi   va   tartibi   bir
bosqichli oddiy reaksiyalardagina o‘zaro mos keladi. 
Kimyoviy kinetika nazariyasi asosida kimyoviy reaksiyalar tezligi reaksiya
kirishuvchi   reagentlarning   faol   massasiga   proporsionaldir,   deb   ta’kidlovchi
Gunberg-Vaage   fundamental   qoidasi   yetadi.   Bu   qoidani   reaksiyaning   umumiy
tezligini   tasvirlovchi   ifodaga   qo`llash   har   bir   faol   massa   yoki   faollikni
(misolimizda   konsentrasiyani)   re aksiyaning   stexnometrik   tenglamasidagi
koeffisiyentiga   mos   keladi gan   darajaga   ko’tarishga   olib   keladi.   Eng   oddiy   misol
sifatida quyidagi reaksiyani olamiz:A	k	B	1			
( mahsulot) .
A   moddalilg   parchalanish   tezligi   uning   konsentrasiyasiga   [A]   ga
mutanosibdir, ya’ni :   v = d[B]/dt = k
1 [A].
Bordi-yu,    	
mA	+	nB	⃗	2ò   ko’rinishidagi   reaksiya   olinsa,   uning   tezligi
[A] m
 va  [B] n
 ko’paytirmasiga proporsionan bo’ladi, ya’ni 
-dP/dt = k
2  [A] m 
[B] n tenglamalardagi   propor sionallik   koeffisiyenti   bo’lmish   k
2   -   reaksiyaning
tezlik   konstantasini   ifodalab,   u   olingan   reagentlar   konsentrasiyasi   birga     teng
bo’lgan   shartidagi   reaksiyaning   tezligini   aks   etitiradi.     Tenglamani   oldiga
qo’yilgan   "   -"   belgi,   reaksiya   tezligining   vaqt   e’tibori   bilan   ka maya   borishini
ifodalaydi.   To’g’ri   va   teskari   yo’lalishdagi   reaksiyalar   tezlik   konstantalarining
nisbati  k
muv  = k 
+1 /k 
-1  muvozanat konstantasi deb atalib,  k
+1  > k
-1  sharoitda, u to’g’ri
reaksiyaning teskari reaksiyadan ustun lik olishini bildiradi.
2. Biologik jarayonlarni matematik modellash prinsiplari.  Ochiq biologik
sistemalarning   eng   muhim   o‘ziga   xosliklaridan   biri,   ularda   statsionar   holatning
(sistema parametrlari doimiyligining) qaror topishidir. Statsionar holatlararo o‘tish
jarayonlarining   kinetik   tiplari   o‘zaro   farqlanadi:   overshut   (oshiqcha   chetlashish),
yolg‘on   start   va   tebranmali   rejim.   Ochiq   sistemalarning   bunday   xossasini   oddiy
kirish   va   chiqish   qismlarda   klapanlari   bor,   hamda   aks   aloqa   sistemasi   bilan
ta’minlangan suvli rezervuarlardan iborat Barton gidrodinamik modelida namoyish
etish   mumkin.   Qaysiki,   unda   o‘sha   soddalashtirilgan   model   tirik   hujayradagi
statsionar   holatning   saqlanishini   ta’minlovchi   kinetik   mexanizmlarning   deyarli
hamma   analoglari   mavjud.   Ammo   biologik   sistemalar   hatti-harakatini   matematik
modellash   muammolari   ancha   murakkabdir.   Quyida   biz   biologik   jarayonlar
kinetikasi hamda ularning muhim xossalarini modellashga doir asosiy qoidalar va
yondashishlarni ko‘rib chiqamiz.
Biologik   jarayonlar   kinetikasi   biofizikaning   bir   bo‘limi   sifatida   sistema
tarkibiy   qismlari   ta’sirlashishlariga   doir   ma’lum   bo‘lgan   qonuniyatlar   asosida
uning   hatti-harakatini   zamonda   tekshirish   bilan   shug‘ullanadi.   Kinetik   sistemani
o‘lchanishi   mumkin   bo‘lgan   kattaliklar   orqali   ifodalangan   vaqtning   har   bir
momentida,   muayyan   son   kattaliklariga   ega   bo‘luvchi   o‘zgaruvchi   kattaliklar   va
bir   qator   parametrlar   majmuasi   tarzda   xarakterlash   mumkin.   Parametrlar   sistema
ustida   o‘tkazilayotgan   kuzatishlar   davomida   o‘zgarmasdan   saqlanadigan
kattaliklardir, vaqt davomida o‘zgaradigan kattaliklar o‘zgaruvchilardir.
Biologik   sistemalardagi   o‘zgaruvchi   kattaliklarga   o‘lchanishi   mumkin
bo‘lgan kattaliklar:  biokimyoda – metabolitlar  konsentratsiyasi,  mikrobiologiyada – mikroorganizmlar soni yoki ularning biomassasi, ekologiyada – turlarning soni,
biofizikada   –   membranada   sodir   bo‘ladigan   jarayonlar,   membarana   potensiali
kattaligi  va hokazo. Parametrlarga esa,  harorat, rN, membrananing elektr  sig‘imi,
namlik, va hokazolar misol bo‘ladi. 
So‘nggi paytlargacha biologiyada qo‘llanilib kelingan matematik modellar
quyidagi ko‘rinishga ega. 
dC
1 /dt=f
1 (C
1 ,C
2 ,C
3 …..C
n ,t);
dC
2 /dt=f
2 (C
1 ,C
2 ,C
3 …..C
n ,t);
……………………………
dC
n /dt=f
n (C
1 ,C
2 ,C
3 …..C
n ,t)       
Oxirgi   natijada   masalaning   yechimlarini   analitik   yo‘l   bilan   hosil   qilish
mumkin bo‘lgan chiziqli differensial tenglamalarga borib taqaladi. Bu yerda S
1 (t),
….C
n (t)   –   sistema   o‘zgaruvchi   kattaliklarini   tasvirlovchi   vaqtning   noma’lum
funksiyalari   (masalan,   modda   konsentratsiyasi),   dC
n /dt   –   o‘sha   o‘zgaruvchi
kattalikning o‘zgarish tezligi f
n  – ichki va tashqi omillarga bog‘liq funksiya belgisi.
Ma’lumki,   real   kimyoviy   jarayonlar   ikkinchi   va   undan   yuqori   tartibga   ega
reaksiyalarni o‘z ichiga oladi. Bu tip reaksiyalar tenglamalarining o‘ng tomonidagi
nochiziq   hadlar   ularning   tahlilini   ancha   murakkablashtirsa   ham   sistemaning
matematik xossalarini ancha boyitadi. 
Dastlabki   tenglamalar   sistemasini   soddalashtirish   maqsadida   quyidagi
yondoshuvlardan foydalaniladi:
A)   Tenglamalar   sonini   qisqartirish.   Sistema   statsionar   holatlarning   bir
qator   muhim   xossalarini,   tenglamalarning   aniq   analitik   yechimlari   emas,   balki
ularning o‘ng tomon xossalarini  tekshirish  orqali  oshkor  etish mumkin. Yuqorida
keltirilgan   tenglamalar   sistemasidan   iborat   modellar   umumiy   xarakterga   ega
bo‘lib,   muhimi   shundaki,   tuzilgan   model   kechayotgan   jarayonni   to‘la   aks   ettira
olishi   lozim.   Boshqacha   aytganda,   tenglamalar   sistemasi   modellanuvchi
sistemaning dinamik strukturasiga to‘la mos kelishi kerak. Umuman bunday metod
ko‘pincha   ikki   tenglamadan   iborat   modellar   bilan   ish   ko‘rganda   yaxshi   natija
beradi.   Tenglamalar   sonini   kamaytirish   hohish   bo‘yicha   emas,   balki   obyektiv qonun-qoidalarga   amal   qilingan   holda   bajarilishi   lozim.   Aks   holda   obyektning   u
yoki bu xil muhim xossasini  yo‘qotib qo‘yish bilan modelni nochor va noadekvat
qilib qo‘yishdek xatarga duch kelishimiz mumkin;
B) “Tor joy” prinsipi . Bu prinsip reaksiyalar zanjiridagi eng tuban tezlikda
kechadigan   reaksiyani   “tor   joyni”   xarakterlab,   bu   joyning   parametrlari   butun   bir
sistemaning   fe’l-atvorini   belgilaydi.   Afaqat   modellashda,   umuman,   murakkab
jarayonlarni ularning eng sekin kechadigan sohasiga ta’sir etish juda ham samarali
bo‘lib chiqadi;
S)   Iyerarxiyaviy   prinsip .   Bu   prinsip   ham   har   xil   tabaqadagi   biologik
sistemalarni   tahlil   etishda   ularni   soddalashtirishga   imkon   beradi.   Iyerarxiyaviy
sistema   deganda,   keng   ma’noda   o‘zaro   ta’sirlashuvchi   subbirliklar   ketma-
ketligidan   tashkil   topgan   ansabl   qismlarining   ta’sirlanishi   tushuniladi.   Hatto,
o‘zaro ta’sirlashuvchi reaksiyalar zanjiri doirasida ham tezliklari bilan farqlanuvchi
bosqichlar   har   doim   topiladi.   Yaxlit   biologik   sistemada   bir   vaqtning   o‘zida   tez-
kechar fermentativ kataliz jarayonlari (fermentning xarakterli davri, vaqti 0,01-100
ms)   fiziologik  jarayonlar   (xarakterli   vaqti   -   minutlar)   va  reproduksiya   jarayonlari
(xarakterli vaqti – minutlar, soatlar) kechadi. 
Matematik   modellash   amaliyoti   shuni   ko‘rsatdiki,   sistemaning   shu   xil
soddalashtirilgan   tenglamalar   sistemasi   tekshirish,   o‘sha   sistemaning   umumiy
dinamik   xossalarini   aks   ettiruvchi   to‘la   modelini   tahlil   qilishga   qaraganda   ancha
to‘liq tasavvurlar bera oladi. Bunday hol sistemaning faoliyat sharoiti o‘zgarganda,
uning fe’l-atvori va xarakterini oldindan aytib berishda o‘ta muhim. Kinetik model
fe’l-atvori   tekshirilganda,   birinchi   navbatda   statsionar   holat   xossalari   nazarda
tutilishi lozim. Model yechimidan quyidagi savollargajavob izlanadi:
 Sistemada statsionar holat mavjudmi?
 Ular nechta?
 Ularning barqarorlik xarakteri qanday?
 Barqarorlikning sistema parametrlariga bog‘liqligi qanday?
 Statsionar holat yaqinida sistema o‘zini qanday tutadi?
 Ularning o‘tish imkoni bormi? Mazkur   masalalarni   tekshirish   bilan,   ayniqsa,   tenglamalarni   yechmasdan
sistema   fe’l-atvorining   ko‘rsatib   o‘tilgan   qonuniyatlarni,   tenglamalarning   o‘ng
tomon   f
1 (C
1 ,C
2 ,C
3 …..C
n ,t)   xossalari   ko‘rinishi   bo‘yicha   tekshirishga   imkon
beruvchi differensial tenglamalar sifati nazariyasi shug‘ullanadi.
Shunday qilib,  hozirgi   zamon biologik  jarayonlar   kinetikasi   va matematik
modellash   sohalaridagi   asosiy   yondoshuv   differensial   tenglamalarning   analitik
yechimlaridan   voz   kechib,   biologik   sistemalar   dinamik   fe’l-atvorlarining   sifatiy
xarakteristikasini   olishga   erishish   hamda   fe’l-atvorning   sistema   xossalarini
belgilovchi   parametrlarga   bo‘lgan   bog‘liqligini   aniqlashdan   iborat.   Mazkur
masalani   yechish   uchun   vaqt   omilidan   xalos   bo‘lish   zarur.   Bunga   statsionar
holatda jarayon tezligining o‘zgarmasligi haqidagi qoidadan foydalanib erishiladi,
ya’ni 
dC
i /dt=0; i=1, 2, 3….n (2).
Shu   munosabat   bilan   tenglamalarning   so‘l   tomoni   nolga   teng   qilinib,
diferensial tenglamalar algebraik tenglamalarga aylantiriladi, ya’ni     
dC
1 /dt=f
1 (C
1 ,C
2 ,C
3 …..C
n ,t)=0;
dC
2 /dt=f
2 (C
1 ,C
2 ,C
3 …..C
n ,t)=0;
……………………………
dC
n /dt=f
n (C
1 ,C
2 ,C
3 …..C
n ,t)=0.             (3).
3.   Dinamik   sistemalarni   tasvirlovchi   matematik   modellar,   ularning
geometrik yechimlari.  Dastlab model va modellashtirish terminlarining mohiyatini
tushunib olsak. Turli bilim sohalarida real sistemalarni va jarayonlarni tekshirishda
modellardan foydlaniladi.  
Model  – aql bilan ko‘ra bilish yoki moddiy jihatdan joriy qilingan, istalgan
tabiatli   obyekt   bo‘lib,   u   ta’qiq   qilish   yoki   o‘rganish   kerak   bo‘lgan   hodisalarni,
jarayonlarni   va   sistemalarni   keltirib   chiqaradi.   Hodisalarni,   jarayonlarni   va
sistemalarni tadqiq qilishda ularning modellarini yasash va o‘rganishga asoslangan
usul  modellashtirish  nomini olgan.  Shunday   qilib,   hozirgi   vaqtda   modellashtirish   deganda,   planerning
modelini yaratish kabi buyumlarnig nusxasini ko‘chiruvchi buyumli modellashgina
tushunilmay,   balki   hodisalarning   va   obyektlarning   chuqur   mazmunini   bilishning
ilmiy tadqiqot olib borishdagi ilmiy metodi deb qaraladi. Modellashtirishning asosi
moddiy   dunyoning   va   materiyaning   atributlari   –   fazo   va   vaqt,   shuningdek,
materiyaning harakat prinsiplarining birligidadir. 
Odatda   bir   qancha   modellarning   bir   necha   turlari   (geometrik,   biologik,
fizik-kimyoviy,   matematik)   tafovut   qilinadi.   Ularga   qisqacha   to‘xtalib   o‘tish
maqsadga muvofiqdir.  
Geometrik modellar  – modellarning eng sodda turi bo‘lib, bu aslidan tashqi
ko‘rinishning   nusxasidir.   Anatomiya,   biologiya   va   fiziologiyani   o‘qitishda
foydalaniladigan mulyajlar, geometrik modellardir. 
Biologik (fiziologik) modellarni  yaratishdan maqsad laboratoriya sharoitida
sinalayotgan   hayvonlarda   ma’lum   bir   kasallik   holatini   aks   ettirishdir.   Tajribada
kasallikning   kelib   chiqish   mexanizmlari,   uning   o‘tishi,   organizm   holatini
o‘zgartirish   uchun   zarur   bo‘lgan   ta’sirlar   o‘rganiladi.   Bunday   modellarga   sun’iy
hosil   qilingan   infeksion   (yuqumli)   jarayonlar,   organlarni   gipertroflash,   genetik
buzilishlar,   zararli   o‘simtalar,   sun’iy   nevroz   holati   yaratish   va   har   xil   emotsional
holatlar   kiradi.   Bunday   modellarni   yaratish   uchun   tajriba   tajriba   o‘tkaziluvchi
organizmda   har   xil   ta’sir   qilinadi:   mikroblar   bilan   zararlash,   gormonlar   kiritish,
ovqat   tarkibini   o‘zgartirish,   periferik   nerv   sistemalariga   ta’sir   qilish,   yashash
sharoitini o‘zgartirish kabi ta’sir qilinadi. Biologik modellar yaratish biologiyaning
barcha   sohalari   va   meditsina   uchun   muhim   ilmiy   tadqiqotlar   olib   borish   uchun
sharoit yaratadi. 
Fizik   va   fizik-kimyoviy   modellarning   yaratilishi   fizik   va   kimyoviy   usullar
yordamida   biologik   tuzilmalarni,   funksiyalarni   yoki   jarayonlarni   yaratishga
asoslangan.   Fizik-kimyoviy   medellar   biologik   modellarga   qaraganda,   ko‘proq
ideallashtirilgan   bo‘lib,   modellashtirilayotgan   biologik   modellarga   juda   kam
o‘xshaydi. Matematik   modellar   eksperimental   ma’lumotlar   asosida   (moddiy   yoki
predmetli   modellash)   yoki   mushohada   qilish   yo‘li   bilan   gipotezadan   yoki   biror
hodisaning   ma’lum   qonuniyatidan   foydalangan   holda   yasaladi.   Bunda   ikkinchi,
nazariy modellash tajriba asosida tekshirib ko‘rishni talab qiladi. 
Nazariy modellashtirishlar   tajriba  o‘tkazish  nihoyatda  qiyin  yoki  umuman
mumkin   bo‘lmagan   holda   ayniqsa   foydalidir.   EHM   da   eksperimental   ishlab
chiqarilishi   qiyin   bo‘lgan   biologik   jarayonning   matematik   modellarini   har   xil
variantlarda   yechish   jarayonlarning   sharoitga   qarab   o‘zgarishini,   yangi
hodisalarning   kelib   chiqishini   oldindan   ko‘ra   olish   imkonini   beradi.   Masalan,
relaksatsion   tebranishlar   nazariyasiga   asoslangan   yurak   yurak   faoliyati   modelini
tadqiq qilish odamda yurak ritmining buzilishini oldindan ko‘ra bilish imkoniyatini
taqdim qildi. Keyinchalik bu o‘z tasdig‘ini to‘la topdi. 
Ko‘p   hollarda   fizik   jihatdan   turlicha   bo‘lgan   modellar   uchun   bir   xil
differensial   tenglamalar   kelib   chiqadi.   Masalan   so‘nuvchi   mexanik   bo‘lgan   va
elektr   tebranishlar   bir   xil   differensial   tenglama   bilan   ifodalanadi.   Bunday   hol
o‘xshashliklardan   matematik   modellarga   keng   foydalanish   imkoniyatini   yaratadi,
tegishli modellar esa to‘g‘ridan-to‘g‘ri o‘xshashliklarning predmetli modellari deb
ataladi. 
Tabiatda   sodir   bo‘ladigan   fizik   va   biologik   jarayonlarni   matematik
modellashtirish asosida o‘rganish to‘rt bosqichga bo‘linadi.
Birinchi   bosqich   modellashtiriladigan   obyektlarni   ajratish   va   ularni
bog‘lovchi qonuniyatlarni ifodalashdan iborat. Bu bosqichda modellashtirilayotgan
obyektlar   o‘rtasidagi   bog‘lanishlarni   matematik   terminlar   asosida   yozib   chiqish
bilan tugaydi. 
Ikkinchi   bosqichda   matematik   modeldan   kelib   chiqadigan   matematik
masalalar tadqiq qilinadi. Bu bosqichning asosiy maqsadi to‘g‘ri masalani yechish,
ya’ni   tajriba   yoki   kuzatishlar   natijasi   bilan   taqqoslash   mumkin   bo‘lgan
ma’lumotlar   olishdir.   Qo‘yilgan   masalalarni   hal   qilish   uchun   miqdoriy   axborotni
olishga   imkon   beruvchi   matematik   apparat   va   hisoblash   texnikasidan
foydalaniladi.   Uchinchi   bosqich   ilgari   surilgan   gipotetik   model   amaldagi   mezonga   qay
darajada   to‘g‘ri   kelishini   aniqlashga   imkon   beradi.   Bu   masalaning   hal   qilinishi
nazariy   natijalar   bilan   eksperiment   natijalarining   bir-biriga   mos   kelishi   bilan
bog‘liq   bo‘ladi.   Bu   bosqichda   ko‘pincha   teskari   masalalar   yechiladi.   Bu   bilan
chiqayotgan natijalar bilan taqqoslash asosida modelning oldin noma’lum bo‘lgan
ba’zi xarakteristikasi topiladi. 
To‘rtinchi   bosqichda   model   haqidagi   malumotlarni   twplash   va   uni
modernizatsiya qilish natijasida modelni analiz qilish kiradi. 
Dinamik   sistemalarning   differensial   tenglamalari .   dx/dt=f(x)   shakldagi   1-
tartib   differensial   tenglamalar,   ko‘pgina   biologik   jarayonlarni   tasvirlashga   qodir
bo‘lsada,   ularning   monoton   yechimlari   davriy   jarayonlarni   tasvirlay   olmaydi.
Shuning   uchun   biologik   jarayonlar   kinetikasida   1-tartib   ikkita   differensial
tenglamalar   vositasida   tasvirlanadigan   modellar   keng   qo‘llaniladi.   Masalan,   ikki
differensial tenglamadan iborat “yirtqich-ov” modelidagi o‘zgaruvchilar (x, y) jufti
sistemaning   ma’lum   bir   holatini   tasvirlaydi.   Koordinata   o‘qlaridan   hosil   bo‘lgan
o‘zgaruvchi x, y kattaliklari tushiriladigan tekislikni ko‘zdan kechiramiz.  
Mazkur   tekislikdagi   koordinatasi   x,y   bilan   belgilanadigan   har   qanday   M
nuqta,   sistemaning   muayyan   bir   holatini   aks   ettiradi.   Faza   tekisligidagi   nuqta
fazoviy trayektoriya bo‘ylab fazoviy tezlik bilan harakatlanadi. Mazkur tezlik esa,
fazoviy   tayektoriyaning   (integral   chiziqning)   muayyan   bir   nuqtasi   orqali
o‘tkazilgan urinmaning og‘ish burchagi dy/dx ga teng.   
Faza   tekisligidagi   M(x,y)   tip   nuqtalarning   o‘zaro   ulangan   majmuasidan
fazoviy trayektoriya   shakllanadi. O‘z navbatida faza tekisligidagi  yuarcha fazoviy
trayektoriyalar   majmuasidan   sistemaning   fazoviy   portreti   hosil   bo‘ladi.
Sistemaning   “portreti”   esa,   dastlabki   shartlarga   bog‘liq   holda   yuz   beradigan
o‘zgarishlarni   payqashga   imkon   beradi.   Ko‘p   hollarda   tipidagi   tenglamalar
sistemaning  analitik  yechimlaridan voz  kechib,  ularning  faqat  ko‘rinishi   bo‘yicha
fazoviy portretlar tuzish mumkin bo‘ladi. Bunday hollarda ikkinchi o‘zgaruvchilar
bilan ish ko‘riladi. Shunday qilib, ikki differensial tenglamadan iborat model 
dx/dt=P(x,y) dy/dt=Q(x,y)
ko‘rinishga   ega   bo‘lib,   bu   yerda   P(x,y)   va   Q(x,y)   lar   evklid   tekisligining
ba’zi   bir   S   sohasidagi   uzluksiz   fuknsiyalardir.   Mazkur   S   soha   cheklangan   va
cheklanmagan   bo‘lishi   mumkin.   Agarda   x   va   y   biologik   ma’noga   ega   bo‘lsa,
masalan,   modda   konsentratsiyasi,   turlar   soni   ularga   ma’lum   cheklanishlar
qo‘yiladi,   ya’ni   ular   manfiy   bo‘la   olmaydi,   individlar   soni   kasr   tarzida
ifodalanmaydi va hokazo. Bunday modellarga  Volterra-Lotka modeli  misol bo‘lib,
u quyidagicha tasvirlanadi:
dx/dt=K
1 x-K
2 xy)
dy/dt=K
2 xy-K
3 y
Avtotebranmali   jarayonlar .   Glikoliz   va   fotosintez   oraliq   mahsulotlarining
tebranib   turishi   hamda   biologik   “soat”   asosida   yotgan   biokimyoviy   reaksiyalar
davriyligini tekshirish natijasida tebranmali biologik jarayonlarga bo‘lgan qiziqish
ancha kuchaydi. Tebranmali o‘zgarishlarga barcha hollarda ham  qandaydir tashqi
ta’sir   emas,   balki   sistemaning   o‘z   ichki   dinamik   xossalari   sabab   bo‘ladi.   Bunday
sistemalar   avtotebranmali   sistemalar   deb   ataladi.   Davriy   tebranishga   faza
tekisligidagi   berk   egri   chiziq   mos   keladi.   Agarda   mazkur   berk   egri   chiziq
izolirlangan   bo‘lsa,   unga   tashqari   yoki   ichkaridan   qo‘shni   trayektoriyalar   spiral
bo‘lib   yaqinlashsa,   bunday   izolirlangan   trayektoriya   barqaror   cheklovchi   sikl
hisoblanadi. Sistema uncha katta bo‘lmagan halayon holatiga keltirilganda, u bari
bir   sikl   trayektoriyasiga   qaytadi.   Uni   umuman   beqaror   hisoblanadigan   “markaz”
alohida   nuqta   atrofidagi   trayektoriyadan   farqlanuvchi   muhim   o‘ziga   xoslik   ham
aynan mana shunda. Cheklovchi siklning trayektoriya bo‘ylab harakatlanish davri
va tebranish amplitudasi boshlang‘ich shartlarga bog‘liq bo‘lmaydi.     
1.   Kimyoviy   jarayonlar   tezligiga   kontsentratsiyaning   ta’siri.   Reaksiya
tezligi reaksiyaga kirishuvchi moddalar konsentratsiyasining vaqt birligi davomida
o‘zgarishlari   bilan   belgilanadi.   Reaksiyada   ishtirok   etuvchi   moddalar
konsentratsiyalari   hajm   birligidagi   modda   miqdorini   ifodalaydi.   Boshlang‘ich moddalar   konsentratsiyasi   vaqt   davomida   kamayib   boruvchi   qiymatga,   hosil
bo‘luvchi moddalar konsentratsiyasi esa ortib boruvchi qiymatga ega bo‘ladi. 
Kimyoviy reaksiyada haqiqiy va o‘rtacha tezlik qiymatlari farqlanadi. Agar
modda   konsentratsiyasining   cheksiz   qisqa   vaqt   dt   davomida   o‘zgargan   cheksiz
kichik   miqdorini   dC   bilan   belgilasak,   unda   reaksiyaning   haqiqiy   tezligi
quyidagicha ifodalanadi:
V  =    dC/dt  1
                            (1.3)
Kimyoviy   reaksiyada   moddaning   konsentratsiyasi   t
1   qiymatdan   t
2
qiymatga   qadar   o‘tgan   ma’lum   bir   vaqt   ichida   C
1   dan   C
2   gacha   o‘zgarganda,
kimyoviy reaksiyaning o‘rtacha tezligi  quyidagicha ifodalanadi.
V
o’rt = C
1  - C
2 /t
2  – t
1 1
                            (1.4)
Kimyoviy reaksiya tezligini ifodalovchi grafik.
  
Kimyoviy   reaksiya   tezligiga   reaksiyaga   kirishayotgan   dastlabki
moddalar   xossalari,   reagentlar   konsentratsiyasi,   harorat,   bosim,   katalizator   va
ingibitor moddalar, yorug‘lik, muhitning rN- ko‘rsatkichi kabi omillar kuchli ta’sir
ko‘rsatadi.  Reaksiya   tezligiga   reaksiyaga   kirishayotgan   dastlabki   moddalarning
konsentratsiyasi   o‘zgarishlarining   ta’siri   quyidagicha   tushuntiriladi.   Reaksiya
muhitida   to‘qnashayotgan   zarrachalar   konsentratsiyasining   ortishi   to‘qnashuvlar
sonining ortishiga olib keladi va natijada reaksiya tezligi ortadi.  Kimyoviy   reaksiya   tezligiga   reaksiyaga   kirishayotgan   moddalarning
konsentratsiyalari   o‘zgarishining   ta’siri   1867   yilda   norvegiyalik   olimlar
K.Guldberg va P.Vaage tomonidan o‘rganilgan.
Kimyoviy   reaksiya   tezligi   reaksiyaga   kirishayotgan   moddalarning
konsentratsiyasiga to‘g‘ri proporsional.
Bu   qonunga   muvofiq,   A+B      C   ko‘rinishda   amalga   oshuvchi
kimyoviy reaksiyada reaksiya tezligi quyidagicha ifodalanadi:
V  = k [A]·[B]
Bu   yerda:     v –   kimyoviy   reaksiya   tezligi;   [A],   [B]   –   kimyoviy   reaksiyaga
kirishayotgan A va V moddalarning mol /l bilan ifodalangan konsentratsiyasi;   k   –
tezlik konstantasi hisoblanib, agar  A = V = 1  bo‘lsa, u holda  v  =  k  ga teng bo‘ladi.
Demak,   k   –   qiymat   reaksiyaga   kirishayotgan   moddalarning
konsentratsiyasi   1   mol/l   ga   teng   bo‘lgan   holatdagi   reaksiya   tezligi,   ya’ni
solishtirma   tezlik   hisoblanadi.   k   ning   qiymati   reaksiyaga   kirishuvchi   reagentlar
tabiatiga,   haroratga   va   katalizatorlar   ishtirokiga   bog‘liq   bo‘lib,   moddalar
konsentratsiyasiga bog‘liq emas. 
Kimyoviy   reaksiyalarda   reaksiyaga   kirishuvchi   atom   va   molekulalarning
qo‘zg‘alish holatiga o‘tishi  natijasida ularning reaksiyaga kirishish faolligi ortadi.
Bu   zarrachalarni   qo‘zg‘alish   holatiga   o‘tkazish   uchun   reaksiya   muhiti   haroratini
oshirish talab etiladi.
2.   Kimyoviy   jarayonlar   tezligiga   haroratning   ta’siri.   Harorat   ortgan   sari
kimyoviy   jarayon   tezligi   va   tezlik   doimiyligi   qiymati   ko‘pincha   ortadi.   Chunki
harorat   oshirilganda,   reaksiyaga   kirishuvchi   moddalarning   faolliklari   ortib,
ularning   to‘qnashishlari   soni   ko‘payishiga   olib   keladi.   Bu   esa,   o‘z   navbatida
reaksiyaning   tezligi   ortishiga   ta’sir   ko‘rsatadi.   Masalan,   vodorod   va   kislorod
atomlari o‘rtasidagi reaksiya natijasida suvning hosil bo‘lishi 400  0
S da 1920 soat,
500   0
S   da   2   soatni   talab   qilsa,   600   0
S   da   portlash   bilan   kechib,   juda   qisqa   vaqt
ichida sodir bo‘ladi.
 Kimyoviy reaksiya tezligining harorat o‘zgarishlariga bog‘liqligini dastlab
Y.G. Vant-Goff tajribalar asosida aniqlagan va quyidagi sharhlagan:  Gomogen   kimyoviy   jarayonlarning   harorati   har   10 o
  S   ga   oshirilganda,
kimyoviy reaksiya tezligi 2-4 (o‘rtacha 3) martaga ortadi. 
Bu qonunning matematik ifodasi quyidagicha: γ=	kt+10
kt	
=	vt+10
vt	
≈3
          
V
t
2
¿ = V
t 1 ∗ γ t 2 − t 1
10 ¿
k
t
2
¿ = k
t 1 ∗ γ t 2 − t 1
10 ¿
Bu tenglamada v
t1  va k
t1 - boshlachg‘ich haroratda (t
1 ) kuzatiladigan jarayon
tezligi va uning doimiysi;   v
t2   va k
t2   harorat orttirilgandan so‘ng (t
2 ) kuzatiladigan
jarayon tezligi va uning doimiysi; γ-Vant-Goff (harorat) koeffitsiyenti. 
Tirik   organizmda   sodir   bo‘ladigan   jarayonlarning   borish   tezligi   ham
haroratga   bog‘liq   bo‘ladi.   Biokimyoviy   jarayonlar   uchun   γ   qiymati   asosan   1,5-3
oralig‘ida   bo‘ladi.   Shu   sababli   kasallik   natijasida   tana   harorati   36,6   dan   39,5   0
S
gacha   ko‘tarilsa,   biokimyoviy   jarayonlar   tezligi   1,13-1,39   marta   ortib,   og‘ir
oqibatlar kelib chiqishiga olib keladi.
3.   Fermentativ     reaksiyalar   kinetikasi.   Organizmda   kechadigan
biokimyoviy   va   fiziologik   jarayonlar   fermentlar   ishtirokida   amalga   oshadi.
Fermentlar strukturaviy tuzilishiga ko‘ra bir komponentli (pepsin, tripsin, amilaza)
va   ikki   komponentli   fermentlarga   bo‘linadi.   Ikki   komponentli   ferment
molekulasida kofaktor deb ataluvchi qo‘shimcha molekula guruhi mavjud bo‘ladi.
Ferment  molekulasi  dializ qilinganda kofaktor  qism  ferment  molekulasidan  to‘liq
ajralmaydi.   Kofaktorning   ferment   molekulasi   bilan   bog‘langan   qismi   prostetik
guruh   deb   ataladi.   Ikki   komponentli   fermentning   oqsil   qismi   apoferment,
qo‘shimcha   molekula   qismi   koferment   deb   nomlanadi.   Apoferment   koferment qism bilan birikkan holatda ferment to‘la faollikka ega ferment – xoloferment hosil
qiladi. 
Fermentlar   hujayrada   metabolizm   jarayonida   moddalar   o‘zgarishi   va
reaksiya   mahsulotlarining   hosil   bo‘lish   tezligiga   kuchli   ta’sir   etadi.   Fermentativ
kataliz jarayonining energetik xususiyatlarini  o‘rganish  muhim  biologik ahamitga
ega bo‘lib, bu organizmda kechuvchi moddalar almashinuvi dinamik o‘zgarishlari
mexanizmlarini oydinlashtirish imkonini beradi. 
Fermentativ   reaksiyalar   kinetikasi   substrat,   ferment   va   reaksiya   mahsuloti
hosil   bo‘lishi   jarayonlari   o‘rtasidagi   bog‘lanishni   differensial   tenglamalar   orqali
ifodalashdan   iborat.   Bunda   ushbu   jarayonda   ferment-substrat   kompleksi,   yoki
Mixaelis   kompleksi   hosil   bo‘lish   mexanizmining   bosqichlarini   o‘rganishga   katta
e’tibor   qaratiladi.   Bu   fermentativ   jarayonlarni   ingibitor,   ya’ni   susaytiruvchi   va
aktivator, ya’ni   faollashtiruvchi moddalar yordamida boshqarish imkonini beradi.
Tirik   organizmda   reaksiyalarning   o‘tish   tezligi   katalizatorlar,   fermentlar,
ingibitorlar   va   reaksiya   sharoitiga   bog‘liq.   Fermentativ   kinetika   kimyoviy
kinetikaning bir bo‘limi bo‘lib, reaksiya tezligini, reaksiyaga kirishuvchi moddalar
xossalarini va tashqi omillarni fermentativ jarayonlarga ta’sir etish qonuniyatlarini
o‘rganadi. 
4.   Mixaelis-Menten   tenglamasi.   Fermentativ   reaksiyaning   eng   yuqori
tezligida   ( v
max )   ferment   substratga   to‘yingan   bo‘ladi.   Bunda   ferment-substrat
kompleksi   hosil   bo‘ladi.   Bu   g‘oyani   1913   yilda   L.Mixaelis   va   M.Mentenlar
rivojlantirib,   fermentlar   ta’sirining   umumiy   nazariyasini   yaratdilar.   Ushbu
nazariyaga   muvofiq   ferment   o‘zining   substrati   S   bilan   nisbatan   tez   va   qaytar
bog‘lanadi:
E + S ↔ ES
Oddiy fermentativ reaksiyada bitta substrat va bitta mahsulot bo‘lgan
holatda bu jarayonni umumiy ko‘rinishda quyidagicha ifodalash mumkin: 
                                              Bu yerda :        S  – substrat;  
                             E  – ferment;
                                                       k
1 ,
      k
-1   – substrat-ferment kompleksi xosil bo‘lishida
to‘g‘ri va teskari reaksiya konstantalari.
Keyingi   bosqichda   esa,   ferment–substrat   kompleksi   reaksiya
mahsuloti va erkin fermentni hosil qiladi.
                    
Bu yerda,  R - reaksiya mahsuloti;
          k
2  – reaksiya mahsulotining hosil bo‘lish tezligi konstantasi.
Bu   ko‘rinishdagi   fermentativ   reaksiyada   mahsulot   kam   miqdorda
bo‘lgan   holatlarda   jarayon   qaytmas   ko‘rinishda   kechadi.   Ferment–substrat
kompleksining   parchalanishining   konstanta   qiymatini   o‘rganish   bu   jarayon   bir
necha   bosqichda   amalga   oshuvchi   jarayonlar   yig‘indisidan   iborat   ekanligini
ko‘rsatadi va quyidagicha ifodalanadi:
                          Δ [S]/ Δ t = - k
1 [S][E   ]   + k
–1 [ES]                     
Δ [E]/ Δ t = - k
1 [S][   E] + k
–1 [ES] + k
2 [ES]     
                            Δ [ES]/ Δ t = k
1 [S][E] - k
–1 [ES] - k
2 [ES] ,      
                            Δ [P]/ Δ t =  k
2 [ES]                                         
Tizimdagi ikkinchi va uchinchi tenglamalarni birlashtirib, umumiy ferment
miqdorining   o‘zgarmasligini   (saqlanishini)     quyidagi   tenglama   yordamida
ifodalash mumkin:
Δ / Δ t ([E] + [ES]) = 0, ёki   [E] + [ES] =  [E
0 ] = const.   Yopiq   tizimda   substrat   va   mahsulot   massasi     [S]   +   [ES]   =     const
holatda bo‘ladi. Bunda (1.9) tenglamalar tizimi quyidagi ko‘rinishga keladi:
Δ [E]/ Δ t = - [ES]/ Δ t             
E   =   E
0   –   (ES)   tenglama   bilan   belgilab   olsak,   1.9   tenglamalar   tizimida
(oxirgi   to‘rtinchi   tenglama)   mahsulot   o‘zgarishi   ES   o‘zgaruvchan   qiymat   bilan
aniqlanadi.   Ushbu   holda     [S]   va   [ES]   o‘zgaruvchan   qiymatlar   uchun   1.9   to‘rtta
tenglama o‘rnida  ikkita differensial tenglama qo‘llash mumkin.
    d [S]/ d t = -k
-1 [S][E
0   - (ES)] + k
-1 [ E S] ,
d [ E S]/ d t =   k
-1 [S][E
0   - (ES)]  -  k
-1 [ E S]   - k
2 [ES] .    
Agar o‘lchamsiz kattaliklarni kiritsak: 
     x = [ES]/[E
0 ];     y = [S]/[S
0 ];     τ = k
2 [E
0 ]t/[S
0 ];     k
-1 /k
2 = n.
Bunda   ikkinchi   tenglama   o‘ng   va   chap   qismlarini   k
1 [S
0 ]/k
2   =   m
qiymatga bo‘lsak, unda quyidagi tenglama hosil bo‘ladi:
       Δ y/ Δτ  = nx – my (1 - x);
     [E
0 ] Δ x/[S
0 ]  Δτ  = my (1 –x ) - ( n +1)x;    
Tizimda   ferment–substrat   kompleksi   [ES]   konsentratsiyasi   yetarliligi
vaqt kesimi  bo‘yicha xususiyatlarini  ko‘rib chiqadigan bo‘lsak, (3.15)  tenglamani
kvazistatsionar   holatda   deb   hisoblab,   tenglama   ikkinchi   qismini   algebraik
ko‘rinishda quyidagicha ifodalash mumkin: 
          my (1 – x 1 
) – (n + 1 1 
) = 0
Bu erda:                         x 1
 = y / y + ( n +1 ) / m
ё ki       x 1
  = y/y + ( k
-1  +  k
2 )/[S
0 ] k
1
                          K
m  = ( k
-1  +  k
2  )/ k
1                                 Bu qiymat fermentativ katalizda muhim hisoblanib,  Mixaelis-Menten
konstantasi  deb ataladi.
Bu ko‘rinishda   k
-1   va   k
2    - birinchi tartibli konstanta,  k
1  – esa ikkinchi
tartibli konstanta,  K
m  – konsentratsiya o‘lchamlilik xususiyatini ifodalaydi.
t -1
/(C -1  
t -1 
) = [C]
Agar   ushbu   qiymat   yuqori   kvazistatsionar   tenglamalar   ferment-
substrat  [ES]  konsentratsiyasiga nisbatan qo‘llanilsa, unda quyidagi tenglama xosil
bo‘ladi:
[ES] = E
0 S/(K
m   + S) 1
                           
Fermentativ   reaksiya   tezligi,   ya’ni   reaksiya   mahsuloti   hosil   bo‘lishi
yoki   substrat   miqdorining   kamayishi   tenglamaning   to‘rtinchi   qismi   asosida
quyidagicha ifodalanadi: 
v  = -  Δ S/ Δ t =  Δ P/ Δ t  = K
2 E
0 S/K
m  + S =  v
0 S/K
m  + S    
Bu tenglama  Mixaelis - Menten tenglamasi  deb ataladi. 
Ushbu   tenglama   asosida   fermentativ   reaksiyada   substrat   –   S
konsentratsiyasi 0 dan cheksiz qiymat tomonga qadar oshirilishi reaksiya tezligini
0   dan   cheksiz   qiymatgacha   ortishiga   olib   keladi   va   bu   holat   quyidagicha
ifodalanadi:
v
0  = k
2 E
0
Quyidagi  rasmda   fermentativ   reaksiya   tezligining   substrat
konsentratsiyasiga bog‘liq o‘zgarishi tasvirlangan: Fermentativ  reaksiya  tezligining  substrat  konsentratsiyasiga bog‘liq
o‘zgarishini ifodalovchi  egri chiziq.
Bu   yerda:     v
max /2       -   reaksiya   maksimal   tezligining   yarmi;     K
M   –
Mixaelis konstantasi.
Bu   egri   chiziq   fermentativ   reaksiya   tezligining   substrat
konsentratsiyasiga bog‘liqligini ifodalaydi va  Mixaelis giperbolasi  deb ataladi.  
K
M   = S   ga teng bo‘lgan holatda fermentativ reaksiya tezligi   V/2   teng
bo‘lishi kelib chiqadi.
Shunday   qilib,   Mixaelis   konstantasi   fizik   ma’nosiga   ko‘ra   va   son
miqdori   holatiga   ko‘ra   substrat   konsentratsiyasiga   teng   bo‘lib,   fermentativ
reaksiyaning barqaror tezligi o‘zining maksimal tezlik qiymati yarmisiga umumiy
ferment   miqdorining   yarmi   substrat   bilan   [ES]   kompleks   hosil   qilgan   holatda
erishadi.
Biologik   tizimlarda   Mixaelis   konstantasi   reaksiya   konsentratsiyasi
birinchi tartibda amalga oshuvchi fermentativ jarayonlar uchun qo‘llaniladi. Bunda
ushbu   tizimlarda   fermentativ   reaksiyalarda   K
M   ning   qiymati   1   dan   10 -8
  M   gacha
intervalda amalga oshadi. Masalan, bu qiymat laktatdegidrogenaza uchun K
M  = 3,5  .
10  -5
 M ga, maltaza uchun K
M  = 2,1  .
 10  -1
 M ga teng.
Fermentativ reaksiyalarning tezligi effektorlar (aktivatorlar va ingibitorlar)
ta’sirida   o‘zgarishi   mumkin.   Aktivatorlar   ferment   molekulasi   bilan   birikib,   uning
faolligini   oshiradi.   Ingibitorlar   esa   fermentning   faolligini   qaytar   yoki   qaytmas
ingibirlanishiga olib keladi. Bunda ingibitor ferment  molekulasining faol  markazi
bilan   birikma   hosil   qiladi   va   substrat   bilan   konkurent   sifatida   ta’sirl     ashadi.   Bu
jarayon quyidagicha ifodalanadi: 
                                                 
Bu   yerda:   I   –   ingibitor;                                                 EI   –   ferment   –  ingibitor
kompleksi. Bu   holatda   fermentativ   reaksiya   tezligini   ifodalovchi   Mixaelis
tenglamasi quyidagicha ifodalanadi:
v =  v
0 S / (K
m  + S + k
1 I)              
Agar   ferment   molekulasi   substrat   bilan   ham,   ingibitor   bilan   ham
kompleks hosil qilsa, u holda konkurent bo‘lmagan, allosterik ingibirlanish yuzaga
keladi va reaksiya mahsuloti hosil bo‘lish tezligi quyidagicha ifodalanadi:
v   =  v
0 S / (K
1  
m  + S) (1 + k
1  I)           
Mixaelis   tomonidan   asoslab   berilgan   fermentativ   kataliz   jarayoni
amalga   oshish   mexanizmi   quyidagi   tarzda   kechadi.   Kimyoviy   reaksiyalar   amalga
oshishida   muhim   tushunchalardan   biri   reaksiyaga   kirishuvchi   zarrachalarni   faol
holatga   o‘tkazish   hisoblanadi.   Buning   uchun   ma’lum   bir   qiymatga   ega   energiya
talab qilinadi va bu faollanish energiyasi  deb ataladi. Bu energiya   kJ mol –1
   yoki
eV  hisobida ifodalanadi. Quyidagi:
                                             
ko‘rinishida   ifodalangan   reaksiyaning   faollanish   energiyasi   rasmda
tasvirlangan holatda amalga oshadi:
Kimyoviy reaksiya davomida boshlang‘ich moddalar (A,   V)  va
reaksiya mahsulotlari (S, D) energiyasining o‘zgarishlari va faollanish
energiyasining   ko‘rinishi.
Bu   yerda   E
1   –reaksiya   tizimining   reaksiyadan   oldingi   umumiy   energiya
qiymati;   E
2   –   reaksiyadan   keyingi   umumiy   energiya   qiymati;   E*
1   –   to‘g‘ri reaksiyaning   faollanish   energiyasi;   E*
2   –   teskari   reaksiyaning   faollanish
energiyasi;   Q  = E
1   -  
  E
2   – reaksiyaning issiqlik  effekti;   K   – faollanish  energiyasi
yoki «energetik tusiq» ni ifodalaydi.
Tizim   E
1   holatdan   E
2   holatga   bevosita   emas,   o‘z   energiyasini   K
qiymatga   yetkazish   orqali   o‘tadi.   Ya’ni   K -   «energetik   to‘siq»   ni   yengib   o‘tishi
talab etiladi. 
Fermentativ katalizning reaksiya tezligiga ta’sir mexanizmi faollanish
energiyasini   ferment   kamaytirishi   orqali   tushintiriladi   va   bu   holat   quyidagicha
ifodalanadi (rasm. 1.4): 
Ferment katalizator ishtirok etmagan (1) va ishtirok etgan (2)
reaksiyalar energiyasining reaksiya davomida  o‘zgarishlarini ifodalovchi egri
chiziq.
Bu yerda:     Δ  G  – reaksiya tizimida erkin energiyaning standart o‘zgarishi;
                       S  – boshlang‘ich substrat;
                       P  – reaksiya mahsuloti;  
                                              E   (1)   va   E   (2)   –   tegishli   reaksiyalarning   faollanish
energiyasining umumiy qiymati;
                                            Δ   E – E   (1) va   E   (2) birinchi va ikkinchi  reaksiyalarda
faolanish energiyalari o‘zgarishi o‘rtasidagi farqni ifodalaydi.
Bu ko‘rinishdagi tizimda ferment reaksiya faolligi energiyasi o‘zgarishi  Δ E
qiymatini kamaytiradi va natijada reaksiya tezligi ortadi. Ushbu   jarayonda   ferment   molekulasi   substrat   bilan   qulf-kalit   mosligi
asosida yoki Koshland ta’riflagan qo‘l-qo‘lqop mosligida mutanosib birikma xosil
qiladi va bu quyidagicha ifodalanadi (rasm. 1.5):
Fermentativ reaksiyada ES kompleksi hosil bo‘lish mexanizmining
sxematik tasviri.
Fermentativ   reaksiyada   ferment-substrat   kompleksi   hosil   bo‘lishi
ferment   molekulasida   konformatsiya   o‘zgarishlari   orqali   tushuntirilib,   bunda
dastlab ma’lum bir vaqt davomida mavjud bo‘luvchi, beqaror kompleks   SE*  hosil
bo‘lishi, so‘ngra barqaror kompleks  E 1
P  hosil bo‘lishi yuz beradi.
Bu jarayonni quyidagicha ifodalash mumkin:
S + E    SE*    E 1
P  
Bu   yerda:       E*   -beqaror   holat;   E 1
  –   ferment   oqsil   globulasining
barqaror konformatsiya o‘zgarishlarini ifodalaydi.
5. Fermentativ katalizga  pH ning ta’siri . Fermentativ reaksiyalar tezligiga
muhitning pH-ko‘rsatkichi, harorat kabi bir qator omillar kuchli ta’sir ko‘rsatadi.
Fermentning   eng   yuqori   katalitik   faolligini   ta’minlaydigan   pH   qiymat
chegaralari   fermentativ   katalizning   pH   optimumi   deyiladi.   Muhit   pH   qiymati
hisobiga   kelib   chiqadigan   ferment   faolligining   o‘zgarishi   quyidagilarga   ham
bog‘liq:
1.   Muhit   pH   ning   o‘zgarish   hisobiga   fermentlarning   faol   markazidan
uzoqda   joylashgan   funksional   guruhlarning   xossasi   o‘zgarishi   mumkin.   Shu
sababli   ulardagi   holat   o‘zgarishlari   fermentning   faol   markazlarida   konformatsion (fazoviy   joylashuv)   o‘zgarishlarini   keltirib   chiqarishi   va   faollikka   ta’sir   etishi
mumkin. 
2.   Ferment   bilan   ta’sirlashayotgan   substratning   reaksiya   markazida
o‘zgarish   sodir   bo‘ladi.   Jumladan,   protonlanish   yoki   proton   yo‘qotish   hisobiga
substratning funksional guruh tabiati, konformatsiyasi, elektron zichligi va boshqa
xossalari   o‘zgarishi   natijasida   uning   hosil   qiladigan   ferment   –   substrat
kompleksining tabiati ham o‘zgaradi. 
Shu   sababli   fermentativ   katalizning   pH   optimum   qiymatlari   ferment   va
substrat   tabiatiga   qarab   turlicha   chegara   ko‘rsatkichlariga   ega   bo‘lishi   mumkin.
Masalan, so‘lak amilazasining rN optimumi 6,9-7,0, papainniki esa 4-8, pepsinniki
esa 1,5-2,5 qiymatlar chegaralarida kuzatiladi.   
Quyidagi  rasmda fermentativ  reaksiya  tezligiga muhitning rN-ko‘rsatkichi
o‘zgarishlarining ta’siri tasvirlangan .
Fermentativ reaksiya tezligiga muhit pH -ko‘rsatkichi 
qiymatining ta’siri.
Bu   rasmdan   ko‘rinib   turibdiki,   fermentativ   reaksiya   H +
  ionlarining
konsentratsiyasining ma’lum bir qiymatlari oralig‘ida, yoki faol zona sohasida eng
kuchli   tezlikda   amalga   oshadi.   Faol   zonadan   oldinga   yoki   orqaga   siljishlarda
fermentativ   reaksiya   tezligi   0   qiymatga   qarab   kamayib   boradi.   Muhitning   rN-
ko‘rsatkichi   qiymatining   fermentativ   reaksiya   tezligiga   bu   ko‘rinishdagi   ta’siri
reaksiya muhitida ionlanuvchi atom guruhlarining mavjudligi bilan bog‘liq bo‘ladi.
Muhitda   N +
  ionlari   konsentratsiyasining   o‘zgarishlari   ferment   molekulasining ionlanish darajasiga ta’sir qilib, natijada fermentativ reaksiya tezligi faol zonadan
chetlashadi.
80-100 o
S   haroratda     ferment   faolligi   yo‘qoladi   hamda   bu   jarayonni
quyidagicha tasvirlash mumkin: 
Fermentativ reaksiya tezligiga harorat  o‘zgarishlarining ta’sirini
ifodalovchi  grafik.
Fermentativ reaksiyalar t = 40-60 0
 S haroratda kuchli faollikka ega bo‘ladi.
Xar bir ferment uchun optimal harorat ko‘rsatkichi  mavjud.
Fermentativ   reaksiya   tezligiga   harorat   o‘zgarishlarining   ta’siri   mexanizmi
quyidagicha tushintiriladi. Bunda haroratning keskin ortishi ferment molekulasida
denaturatsiya jarayonining kuchayishiga olib keladi va fermentativ reaksiya tezligi
pasayadi.   Lekin   ES   kompleks   hosil   bo‘lishi   ferment   molekulasining   harorat
o‘zgarishlariga   chidamlilik   darajasini   oshiradi.   Fermentativ   reaksiyalarda   oqsil
molekulasi  - fermentdan tashqari, bir  qator  organik va anorganik moddalar, ya’ni
kofaktorlar ishtirok etadi.  
6. Farmakokinetika va tibbiy fermentoterapiya asoslari.   Tibbiyotga qator
aloqador   masalalarni   hal   qilishda   bevosita   kinetik   o‘lchov   va   hisoblash
uslublaridan   foydalaniladi.   Har   qanday   dorivor   moddaning   ta’sir   effekti   uning
kimyoviy   tuzilishi,   xossalari   bilan   bir   qatorda   ta’sir   etish   vaqti,   konsentratsiya qiymati, organlar  orasidagi  taqsimlanish,  ular hosil  qila oladigan metabolitlarning
faolligi   va   organizmdan   (hujayra   va   to‘qimlardan)   chiqib   ketish   vaqtiga   bog‘liq
bo‘ladi. 
Dorivor   moddalarning   organizmda   vaqt   birligi   ichda   taqsimlanishi,   ta’sir
ko‘rsatish  va organizmdan chiqib ketishini  o‘rganadigan fan farmakokinetika deb
ataladi.
Farmakokinetik   o‘lchashlarda,   ko‘pincha   birinchi   tartiblikka   ega   bo‘lgan
jarayon teγnglamalaridan foydalaniladi:
dc/d τ =-kc    va    dP/d τ =-kP
bu yerda   s  – dastlabki modda va   R  – oxirgi metabolit konsentratsiyalari,   k
–   jarayonning   tezlik   doimiysining   kamayish   yig‘indisi   bo‘lib,   u   preparatning
metabolitik   (almashinuv)   jarayon   ( k
m )   va   tashqi   muhitga   chiqarib   yuborilish   ( k
e )
hisobiga   kelib   chiqadigan   kamayishining   tezlik   doimiyliklari   yig‘indisiga   teng
bo‘ladi:  k=k
m +k
e . 
Masalan,   turli   saraton   kasalliklarini   davolashda   oksisiydikchildan
foydalaniladi.   Uning   miqdorini   (c,   mkg/ml)   vaqt   birligi   ichida   ( τ )   kamayishi
birinchi tartibli kinetik jarayon bo‘lib, rasmda keltirilgan ko‘rinishga ega bo‘ladi. 
Og‘iz orqali berilgan oksisiydikchil konsentratsiyasini vaqt birligi
ichidagi kamayishi (A) va uning lg li chizmasi (V) (Akbarov, 1996).
Qator   irsiy   kasalliklar   odam   organizmida   xossalari   o‘zgargan   fermentlar
sintezlanishiga   olib   keladi.   Bunday   kasalliklar   tibbiyotda   fermentoterapiya   yoki
ekzimopatiyalar   deb   ataladi   va   ularning   hozirgi   kungacha   800   ga   yaqin   turi
ma’lumdir.   Bunday   kasalliklarga   alkaptonuriya   va   albunizmni   misol   qilish mumkin.   Alkaptonuriyada   odam   organizmida   fenilalaningidroksilaza   va
gomogentizinaza   fermentlari   umuman   sintezlanmasligi   natijasida   qon   tarkibida
fenilalanin,  fenilpirouzum  kislotasi  va boshqa moddalarning miqdori  ortib ketadi.
Tog‘aylar   ko‘k   rangli,   siydik   jigarrang   bo‘ladi.   Tirazinaza   fermenti
sintezlanmasligi   hisobiga   albinizm   kasalligi   paydo   bo‘ladi   va   natijada   tirozin
aminokislotasi rang beruvchi modda – melaninga aylana olmaydi. 
Yuqorida   aytilganlardan   tashqari,   amaliy   tibbiyotda   qator   kasalliklarni
davolashda fermentlardan yoki ularni saqlovchi preparatlardan foydalaniladi va bu
uslub   fermentoterapiya   (enzimoterapiya)   deb   ataladi.   Masalan,   qoramollarning
mentlari   bronxit,   pnevmoniya   (o‘pka   va   nafas   yo‘llaridagi   shilimshiq   modda     va
ekssudatlarni   yo‘qotishda),   tromboflebitlarda   (yallig‘lanishga   qarshi)   va   teri
kuyishida   (sepki   dori   sifatida)   foydalaniladi.   Bundan   tashqari   E.   Coli   dan   ajratib
olingan   va   L-asparaginaza   deb   atalgan   ferment   turli   saraton   kasalliklarini
(limfasarkoma, limfoblast leykozi) davolashda ishlatiladi. 
Ba’zi   kasalliklarda   ferment   falligi   oshib   ketadi   va   bunda   ingibitor   xossali
moddalardan   foydalaniladi.   Bular   jumlasiga   fibrinoliz   (qon   suyulib   ketishi)
ingibitori   bo‘lgan   -aminokapron   kislota   va   amben   deb   atalgan   dori   moddalariniɛ
keltirish   mumkin.   Ular   intifibinolik   dorivor   moddalar   turkumiga   tegishli   bo‘lib,
plazminogenni   faollashtiruvchi   fermentlarni   raqobatli   ingibirlaydi   va   qon   ivishini
kuchaytiradi.  Hozirda tibbiyotda qo‘llaniladigan va tarkibida ferment yoki ferment
ingibitorlari saqlovchi dorivor moddalar soni 40 dan oshadi. ADABIYOTLAR
1.Ярмоне	нко С.П., Вайнсо	н А.А. Радиобиология человека 	
нживотных.
М., "Высшая школа", 2004.
2.
Remizov	.Tibbiy va biologik biofizika.	 Toshkent 	 Ibn Sino nashriyoti	
,2006.
3.
Yu.B. Kudryashov. Radiaщyunnaya 	bi	ofiz	ika ( ionnziruyush	ie 	
izlucheniya). Moskva, Fizmatlit.2004.
4. Ye	
. Ismoilov, N. Mamatqulov, G‘. Xodjaev, Q.Norboev, Biofizika 	
va radiobiologiya, Sano-standart nashriyoti, Toshkent-2018.
5.
 Radjabov A.I. Radiobiologiya, “Fan va texnologiya” Toshkent-
2018
6.
Umarova	F.T. Universitet.	 2003.

Biologik jarayonlar kinetikasi. Reaksiya tezligiga ta`sir etuvchi omillar. Fermentativ reaksiyalar Reja: 1. Kimyoviy jarayonlarning molekulyarligi va tartibi. Gunberg-Vaage qoidasi. 2. Biologik jarayonlarni matematik modellash prinsiplari. 3. Dinamik sistemalarni tasvirlovchi matematik modellar, ularning geometrik yechimlari. 4. Kimyoviy jarayonlar tezligiga kontsentratsiyaning ta’siri. 5. Kimyoviy jarayonlar tezligiga haroratning ta’siri. 6. Fermentativ reaksiyalar kinetikasi. Mixaelis-Menten tenglamasi. 7. Fermentativ katalizga pHning ta’siri. Farmakokinetika va tibbiy fermentoterapiya asoslari.

Kimyoviy jarayonlarning tezligiga ta’sir etadigan qonuniyatlarni, turli faktorlarning jarayon tezligiga va mexanizmiga ta’sir etishini kimyoviy kinetika o‘rganadi. O‘z navbatida kinetikaning ikki bo‘limi o‘zaro farqlanadi: 1) kimyoviy jarayonning borish mexanizmini hisobga olmagan holda uning tezligini matematik ifodalashni o‘rganadigan bo‘limi – formal kinetika deyiladi; 2) kimyoviy jarayonlarning borish mexanizmlarini o‘rganishga bag‘ishlangan bo‘limi – molekulyar kinetika deyiladi. 1. Kimyoviy jarayonlarning molekulyarligi va tartibi. Har qanday kimyoviy jarayonlar ko‘p miqdordagi elementar aktlardan iborat. Reaksiyada ishtirok etayotgan molekulalarning soni turlicha bo‘lishi mumkin. Reaksiyada bevosita ishtirok etayotgan molekulalar soni uning molekulyarligini belgilaydi: Kimyoviy jarayonning elementar aktini (ta’sirlashuvini) hosil qiladigan molekulalarning eng kichik soni jarayonning molekulyarligi deyiladi va u butun sonlar qiymatiga teng bo‘ladi. Kimyoviy jarayonlar bir, ikki va uch molekulyar bo‘lishi mumkin: 1. Bir molekulyar (monomolekulyar) kimyoviy jarayonlarda bitta dastlabki molekula bir yoki bir necha reaksiya mahsulotiga aylanishi mumkin. Bu quyidagi umumiy tenglama bilan ifodalanadi: A→B; A→B+C; A→B+C+D. 2. Ikki molekulyar (bimolekulyar) kimyoviy jarayonlarda dastlabki mahsulotlar sifatida 2 mol bir xil yoki turli xil moddalar ishtirok etadi. 2A→B+C; A+B→C+D. 3. Uch molekulyar kimyoviy jarayonlarda bir vaqtning o‘zida 3 ta molekula o‘zaro to‘qnashishi kerak. Bu reaksiyaning ehtimolligi kichik. Shu sababli kam hollarda kuzatiladi: 2A+B→C Molekulyarligi uchdan yuqori bo‘lgan reaksiyalar ma’lum emas. Kinetikada kimyoviy reaksiyalar birinchi, ikkinchi, uchinchi, nolinchi va kasr tartibli reaksiyalarga bo‘linadi. Reaksiya tartibi reaksiya tezligini ifodalovchi tenglamadagi reagentlar konsentratsiyasi darajalarining yig‘indisidan iborat

kattalik hisoblanadi. Agar reaksiya tezligi reaksiyaga kirishuvchi bitta moddaning konsentratsiyasiga bog‘liq bo‘lsa, bu reaksiya birinchi tartibdagi reaksiya deb ataladi: dP/dt = k[A] 1 (1.1) Reaksiya tezligi reaksiyaga kirishuvchi ikkita moddaning konsentratsiyasiga bog‘liq bo‘lsa, bu reaksiya ikkinchi tartibdagi reaksiya deb ataladi: dP/dt = k[A] 2 yoki dP/dt = k[A]·[B] 1 (1.2) Ikkinchi tartibdagi reaksiya ikkinchi tartib kinetika asosida boradi. dP/dt = k[A] 2 ·[B] 3 ·[C] 2 reaksiya esa yettinchi tartibli reaksiyadir, chunki reagentlar konsentratsiyasining yig‘indisi (2+3+2=7) yettiga teng. Kinetik tenglamada konsentratsiya ko‘rsatilmзagan bo‘lsa, ya’ni tezligi reaksiyaga kirishuvchi moddalar konsentratsiyasiga bog‘liq bo‘lmasa, bunday reaksiya nolinchi tartib reaksiya deb ataladi va dP/dt = k 0 ko‘rinishida ifodalanadi. Gunberg-Vaage qoidasi. Odatda jarayonning molekulyarligi va tartibi bir bosqichli oddiy reaksiyalardagina o‘zaro mos keladi. Kimyoviy kinetika nazariyasi asosida kimyoviy reaksiyalar tezligi reaksiya kirishuvchi reagentlarning faol massasiga proporsionaldir, deb ta’kidlovchi Gunberg-Vaage fundamental qoidasi yetadi. Bu qoidani reaksiyaning umumiy tezligini tasvirlovchi ifodaga qo`llash har bir faol massa yoki faollikni (misolimizda konsentrasiyani) re aksiyaning stexnometrik tenglamasidagi koeffisiyentiga mos keladi gan darajaga ko’tarishga olib keladi. Eng oddiy misol sifatida quyidagi reaksiyani olamiz:A k B 1    ( mahsulot) . A moddalilg parchalanish tezligi uning konsentrasiyasiga [A] ga mutanosibdir, ya’ni : v = d[B]/dt = k 1 [A]. Bordi-yu, mA + nB ⃗ 2ò ko’rinishidagi reaksiya olinsa, uning tezligi [A] m va [B] n ko’paytirmasiga proporsionan bo’ladi, ya’ni -dP/dt = k 2 [A] m [B] n

tenglamalardagi propor sionallik koeffisiyenti bo’lmish k 2 - reaksiyaning tezlik konstantasini ifodalab, u olingan reagentlar konsentrasiyasi birga teng bo’lgan shartidagi reaksiyaning tezligini aks etitiradi. Tenglamani oldiga qo’yilgan " -" belgi, reaksiya tezligining vaqt e’tibori bilan ka maya borishini ifodalaydi. To’g’ri va teskari yo’lalishdagi reaksiyalar tezlik konstantalarining nisbati k muv = k +1 /k -1 muvozanat konstantasi deb atalib, k +1 > k -1 sharoitda, u to’g’ri reaksiyaning teskari reaksiyadan ustun lik olishini bildiradi. 2. Biologik jarayonlarni matematik modellash prinsiplari. Ochiq biologik sistemalarning eng muhim o‘ziga xosliklaridan biri, ularda statsionar holatning (sistema parametrlari doimiyligining) qaror topishidir. Statsionar holatlararo o‘tish jarayonlarining kinetik tiplari o‘zaro farqlanadi: overshut (oshiqcha chetlashish), yolg‘on start va tebranmali rejim. Ochiq sistemalarning bunday xossasini oddiy kirish va chiqish qismlarda klapanlari bor, hamda aks aloqa sistemasi bilan ta’minlangan suvli rezervuarlardan iborat Barton gidrodinamik modelida namoyish etish mumkin. Qaysiki, unda o‘sha soddalashtirilgan model tirik hujayradagi statsionar holatning saqlanishini ta’minlovchi kinetik mexanizmlarning deyarli hamma analoglari mavjud. Ammo biologik sistemalar hatti-harakatini matematik modellash muammolari ancha murakkabdir. Quyida biz biologik jarayonlar kinetikasi hamda ularning muhim xossalarini modellashga doir asosiy qoidalar va yondashishlarni ko‘rib chiqamiz. Biologik jarayonlar kinetikasi biofizikaning bir bo‘limi sifatida sistema tarkibiy qismlari ta’sirlashishlariga doir ma’lum bo‘lgan qonuniyatlar asosida uning hatti-harakatini zamonda tekshirish bilan shug‘ullanadi. Kinetik sistemani o‘lchanishi mumkin bo‘lgan kattaliklar orqali ifodalangan vaqtning har bir momentida, muayyan son kattaliklariga ega bo‘luvchi o‘zgaruvchi kattaliklar va bir qator parametrlar majmuasi tarzda xarakterlash mumkin. Parametrlar sistema ustida o‘tkazilayotgan kuzatishlar davomida o‘zgarmasdan saqlanadigan kattaliklardir, vaqt davomida o‘zgaradigan kattaliklar o‘zgaruvchilardir. Biologik sistemalardagi o‘zgaruvchi kattaliklarga o‘lchanishi mumkin bo‘lgan kattaliklar: biokimyoda – metabolitlar konsentratsiyasi, mikrobiologiyada

– mikroorganizmlar soni yoki ularning biomassasi, ekologiyada – turlarning soni, biofizikada – membranada sodir bo‘ladigan jarayonlar, membarana potensiali kattaligi va hokazo. Parametrlarga esa, harorat, rN, membrananing elektr sig‘imi, namlik, va hokazolar misol bo‘ladi. So‘nggi paytlargacha biologiyada qo‘llanilib kelingan matematik modellar quyidagi ko‘rinishga ega. dC 1 /dt=f 1 (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t); dC 2 /dt=f 2 (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t); …………………………… dC n /dt=f n (C 1 ,C 2 ,C 3 …..C n ,t) Oxirgi natijada masalaning yechimlarini analitik yo‘l bilan hosil qilish mumkin bo‘lgan chiziqli differensial tenglamalarga borib taqaladi. Bu yerda S 1 (t), ….C n (t) – sistema o‘zgaruvchi kattaliklarini tasvirlovchi vaqtning noma’lum funksiyalari (masalan, modda konsentratsiyasi), dC n /dt – o‘sha o‘zgaruvchi kattalikning o‘zgarish tezligi f n – ichki va tashqi omillarga bog‘liq funksiya belgisi. Ma’lumki, real kimyoviy jarayonlar ikkinchi va undan yuqori tartibga ega reaksiyalarni o‘z ichiga oladi. Bu tip reaksiyalar tenglamalarining o‘ng tomonidagi nochiziq hadlar ularning tahlilini ancha murakkablashtirsa ham sistemaning matematik xossalarini ancha boyitadi. Dastlabki tenglamalar sistemasini soddalashtirish maqsadida quyidagi yondoshuvlardan foydalaniladi: A) Tenglamalar sonini qisqartirish. Sistema statsionar holatlarning bir qator muhim xossalarini, tenglamalarning aniq analitik yechimlari emas, balki ularning o‘ng tomon xossalarini tekshirish orqali oshkor etish mumkin. Yuqorida keltirilgan tenglamalar sistemasidan iborat modellar umumiy xarakterga ega bo‘lib, muhimi shundaki, tuzilgan model kechayotgan jarayonni to‘la aks ettira olishi lozim. Boshqacha aytganda, tenglamalar sistemasi modellanuvchi sistemaning dinamik strukturasiga to‘la mos kelishi kerak. Umuman bunday metod ko‘pincha ikki tenglamadan iborat modellar bilan ish ko‘rganda yaxshi natija beradi. Tenglamalar sonini kamaytirish hohish bo‘yicha emas, balki obyektiv