OKSILLARNING TUZILIShI VA BIOSINTEZI REJA: 1. Oksillarning tarkibi va xossalari. 2. Oksillarning struktura tuzilishi. 3. Oksil sintezining boskichlari. 4. Aminokislotalarning faolligini oshirish.

Biotexnologiya fanining asosiy maksadi insonning yashashi uchun zarur bulgan maxsulotlarni sintez kilish bulsa, ushbu maxsulotlar ichida kup tarkalgan xamda muxim axamiyatga ega bulgan yukori molekulali polimer – oksil, uning tuzilishi, sintez kilinishi xamda xalk xujaligidagi axamiyati xakidagi ma’lumotlarni keltirish zarurdir. Oksillar monomerlardan tuzilgan bulib, ularga α -aminokislotalar xizmat kiladi. Bularning umumiy belgisi ikkinchi uglerod atomi ( α -uglerod atomi)da karboksil gruppasi va aminogruppa bulishidir: R | H 2 N – CH – COOH α Oksillarda 20ta xar xil aminokislotalar uchraydi. Bir aminokislotaning α - karboksil gruppasi va boshka aminokislotaning α -aminogruppasi aminokislotalar koldiklarini bir-biri bilan biriktirib, amid bogini xosil kiladi. Amin bogini peptid bog deb ataladi. Aminokislotalari peptid boglari bilan birikkan birikmalar esa peptidlar deyiladi. H 2 N – CH – C – N – CH – COOH | || | | R O H R Peptid bogi xosil bulishi, uzaro ta’sir kilayotgan karboksil gruppa bilan aminogruppadan suv ajralib chikishidir. H 2 N – CH – C – OH + H – N – CH – COOH  H 2 O + | || | |  R O H R H 2 N – CH – C – N – CH – COOH | || | | R O H R

peptid bogi Aminokislotalarning uzaro birikishi natijasida oksil strukturasi xosil buladi. Aminokislotalarning birikishidan dipeptidlar, tripeptidlar, tetropeptidlar va polipeptidlar deyiladi. Polipeptid zanjirida aminokislotalarning birin-ketin joylashish tartibi oksil molekulasining birlamchi strukturasi deyiladi. Oksil molekulasida aminokislotalarning birin-ketin kelishi uzgarmas – irsiy belgilangan sifatdir. U oksil molekulasining sintezi jarayonida irsiy axborot asosida tuziladi. Birlamchi struktura polipeptid zanjirining bir chizikli zanjiridan iborat. Oksillarning ikkilamchi strukturasi peptid asosining xossalariga boglik. Karboksil gruppa bilan N-gruppa uzaro vodorod bogi xosil kilishi mumkin. Erkin energiya minimum peptidning undagi xamma shu gruppalar vodorod bogi bilan birikib turgan xolatiga tugri keladi. Ikkinchi tomonlan peptid zanjirining fazada joylashish imkoniyatlari shu bilan cheklanadiki, peptid bogi kisman tabiatan kushkavat buladi va shu sababdan uning atrofida aylanish xodisasi bulishi mumkin emas. Pepetid gruppasining kislorod va vodorod atomlari trans-xolatini egallaydi. – SN – gruppasining ikkala bogi atrofida, aksincha, aylanish xodisasi bemalol bulishi mumkin. Ana shunday cheklanishlar borligidan vodorod boglari xosil bulishida peptid zanjiri ixtiyoriy emas, balki mutlako tayinli bir konformatsiyani oladi. Peptid zanjirlari ikkilamchi strukturasining uchta asosiy xili ma’lum: α - spiral, β -struktura (burmali kavat, burmali varak) va betartib koptokcha. α -spiralda mazkur aminokislota koldigining NH-gruppasi undan xisoblanganda turtinchi koldikning SO-gruppasi bilan uzaro ta’sir kiladi. Natijada, peptid asosi xar bir uramiga 3,6 aminokislota koldigi tugri keladigan spiral xosil kiladi. Vodorod boglari spiral uki buylab yunalib, uning uramlarini birlashtirib turadi. Burmali kavat ( β -struktura) da peptid boglari bir-biriga parallel xolda bir kavat bulib joylashadi va kat-kat kilib taxlangan varakka uxshash shaklni xosil kiladi. Birok xar bir oksilda bunday joylar uzining mukim bir konformatsiyasiga ega buladi, usha joy aminokislotalarning tarkibi, shuningdek «tebratib koptokcha»ni urab turgan strukturasi shu konformatsiyani belgilab beradi.

Globulyar oksilning uchlamchi strukturasi. Molekulasining shakli va fazoviy strukturasining xususiyatlari jixatdan oksillar ikki gruppaga bulinadi – globulyar va fibrillyar oksillar. Globulyar oksillarning shakli kalta va uzun. Uklarining nisbati 1:50 gacha boradigan sferik yoki ellipsoid shaklga yakin. Fibrillyar oksillarning molekulalari chuzik shaklda bulib, kup molekulali ipsimon agregatlarni – fibrillarni xosil kilishi mumkin. Fibrillyar oksillar asosan tayanch funksiyasini bajarib, tukimalarning mustakilligini ta’minlab boradi. Globulyar oksillar funksiyalariga kura bekiyos darajada xilma-xildir. Oksillarning turtlamchi strukturasi kichik birliklardan tashkil topgan oksil molekulalarinng fazoviy konfiguratsiyasiga aytiladi. Oksillar tuzilishi jixatdan oddiy va murakkab buladi. Oksillar uz tuzilishiga kura fakat aminokislotalardan tashkil topgan bulsa, oddiy oksillar – proteinlar deb ataladi. Ular gidrolizga uchraganda fakat erkin xoldagi aminokislotalar xosil buladi. Molekulasida oksil kismidan tashkari oksilsiz prostetik guruxi bulgan oksillar murakkab oksillar – proteidlar. Bular gidrolizga uchraganda aminokislotalar tarkibiga ega bulmagan moddalar xam uchraydi. Oksil biosintezining boshkarilishi Oksil biosintezi 4 ta boskichda boradi. 1.Aminokislotalar faolligini oshirish 2. Initsiatsiya polipeptid zanjiri \sintezining boshlanishi 3.Elongatsiya – xosil bulaetgan polipeptid zanjirining uzunlashishi. 4. Terminatsiya – polipeptid zanjirining xosil bulishining tugashi. 1. Aminokislotalar faolligini oshirish . Bu boskichda aminoskislotalar faolligi oshadi va ular polipeptid zanjirini xosil kilishda uzaro osonlik bilan birlashadi. Aminokislotalar faolligini oshirish ularga ATFbirikishi bilan amalga oshiriladi. ATF dagi barcha energi ya aminokislotaloarga utadi va ularning faolligi oshadi. Aminokislotaga ATF ning birikishiga maxsus ferment aminoatsil - RNK sintetaza fermenti katnashadi.

2. Initsiatsiya – faollangan aminokislotalarning transport RNK ribosomaga olib keladi. T-RNK uzini informatsion RNK (kodon)ga mos keladigan nukleotidlari bulgan kismi (antikodon) bilan birlashadi. Shunday kilib i-RNK, ribosomaning kichik bulagi t-RNK lardan iborat bulgan boglam xosil buladi. Bu boglamning xosil bulishida bakteriyalardan initsiatsiya kodonlaridan (AUG, GUG, UUG) bittasi xamda initsiatsiya boskichining fermentlari F 1 , F 2 va F 3 ishtirok etadi. F 1 ribosoma, i-RNK va t-RNK larning bir-biriga boglanishi, F 2 esa bu boglamning mustaxkamligi va turgunligini ta’minlaydi. F 3 80 S ribosomani 50 S va 30 S ribosomalarga ajratadi. Uchlikdan iborat bulgan boglamning xosil bulishida t-RNK ning formilmetionin aminokislotasini maxsus turi katnashadi. Bu UAS nukleotidli t-RNR (antikodon), i-RNK dan (kodon) uziga mos keladigan nukleotidlarni (AUG) kidiradi va shu nukleotidlarni topib, unga boglangach ribosomaning katta bulagiga mustaxkam birlashadi. Shundan keyin oksil sintezi boshlanadi. 3. E longatsiya . Ribosomada aminokislotalar bir-biriga ketma-ket birika boshlaydi. Ribosoma i-RNK olib kelgan aminokislotalar uzaro birlashib oksilning polipeptid zanjirini xosil kila boshlaydi. Ribosomaga keltirilgan aminokislotalar dastlab ribosomaning katta 50 S bulagidagi aminoatsil (A) markaziga kelib turadi. Keyin esa uning (P) peptid markaziga utadi va aminokislotalar urtasida peptid bogi xosil bula boshlaydi. Bushagan A markazga yana boshka aminokislota keladi. Aminokislotaning ribosomadagi A markazga birlashuvi maxsus T ferment yordamida amalga oshiriladi. Aminokislotalarning uzlariga mos kelgan t-RNK ga birlashuvi rekognitsiya (mos kelishi) deb ataladi. Bu jaraen murakkab bulib, maxsus fermentlar yerdamida amalga oshiriladi. Avvalo aminokislotalarning SOON guruxi faolligi oshiriladi, ya’ni N urniga adenil kislotasi birlashadi va aminoatsiladenilat xosil buladi. Bunday faollashgan va energiya bilan boyigan aminokislota t-RNK ning oxirgi ASS adenilin nukleotid kismiga birlashadi. Bu jaraen maxsus ferment amino aseladenilat t-RNK sintetaza yeki kodaza fermenti ishtirokida boradi. Kodaza fermenti bir vaktning uzida t-RNK, ATF xamda aminokislotaga uz ta’sirini