OKSILLARNING TUZILIShI VA BIOSINTEZI
![OKSILLARNING TUZILIShI VA BIOSINTEZI
REJA:
1. Oksillarning tarkibi va xossalari.
2. Oksillarning struktura tuzilishi.
3. Oksil sintezining boskichlari.
4. Aminokislotalarning faolligini oshirish.](/data/documents/2d75ed1f-88bb-4711-b457-5a40cc9480b9/page_1.png)
![Biotexnologiya fanining asosiy maksadi insonning yashashi uchun zarur
bulgan maxsulotlarni sintez kilish bulsa, ushbu maxsulotlar ichida kup tarkalgan
xamda muxim axamiyatga ega bulgan yukori molekulali polimer – oksil, uning
tuzilishi, sintez kilinishi xamda xalk xujaligidagi axamiyati xakidagi ma’lumotlarni
keltirish zarurdir.
Oksillar monomerlardan tuzilgan bulib, ularga α -aminokislotalar xizmat
kiladi. Bularning umumiy belgisi ikkinchi uglerod atomi ( α -uglerod atomi)da
karboksil gruppasi va aminogruppa bulishidir: R
|
H
2 N – CH – COOH
α
Oksillarda 20ta xar xil aminokislotalar uchraydi. Bir aminokislotaning α -
karboksil gruppasi va boshka aminokislotaning α -aminogruppasi aminokislotalar
koldiklarini bir-biri bilan biriktirib, amid bogini xosil kiladi. Amin bogini peptid
bog deb ataladi. Aminokislotalari peptid boglari bilan birikkan birikmalar esa
peptidlar deyiladi.
H
2 N – CH – C – N – CH – COOH
| || | |
R O H R
Peptid bogi xosil bulishi, uzaro ta’sir kilayotgan karboksil gruppa bilan
aminogruppadan suv ajralib chikishidir.
H
2 N – CH – C – OH + H – N – CH – COOH H
2 O +
| || | |
R O H R
H
2 N – CH – C – N – CH – COOH
| || | |
R O H R](/data/documents/2d75ed1f-88bb-4711-b457-5a40cc9480b9/page_2.png)
![peptid
bogi
Aminokislotalarning uzaro birikishi natijasida oksil strukturasi xosil buladi.
Aminokislotalarning birikishidan dipeptidlar, tripeptidlar, tetropeptidlar va
polipeptidlar deyiladi. Polipeptid zanjirida aminokislotalarning birin-ketin
joylashish tartibi oksil molekulasining birlamchi strukturasi deyiladi. Oksil
molekulasida aminokislotalarning birin-ketin kelishi uzgarmas – irsiy belgilangan
sifatdir. U oksil molekulasining sintezi jarayonida irsiy axborot asosida tuziladi.
Birlamchi struktura polipeptid zanjirining bir chizikli zanjiridan iborat.
Oksillarning ikkilamchi strukturasi peptid asosining xossalariga boglik.
Karboksil gruppa bilan N-gruppa uzaro vodorod bogi xosil kilishi mumkin. Erkin
energiya minimum peptidning undagi xamma shu gruppalar vodorod bogi bilan
birikib turgan xolatiga tugri keladi. Ikkinchi tomonlan peptid zanjirining fazada
joylashish imkoniyatlari shu bilan cheklanadiki, peptid bogi kisman tabiatan
kushkavat buladi va shu sababdan uning atrofida aylanish xodisasi bulishi mumkin
emas. Pepetid gruppasining kislorod va vodorod atomlari trans-xolatini egallaydi.
– SN – gruppasining ikkala bogi atrofida, aksincha, aylanish xodisasi bemalol
bulishi mumkin. Ana shunday cheklanishlar borligidan vodorod boglari xosil
bulishida peptid zanjiri ixtiyoriy emas, balki mutlako tayinli bir konformatsiyani
oladi. Peptid zanjirlari ikkilamchi strukturasining uchta asosiy xili ma’lum: α -
spiral, β -struktura (burmali kavat, burmali varak) va betartib koptokcha. α -spiralda
mazkur aminokislota koldigining NH-gruppasi undan xisoblanganda turtinchi
koldikning SO-gruppasi bilan uzaro ta’sir kiladi. Natijada, peptid asosi xar bir
uramiga 3,6 aminokislota koldigi tugri keladigan spiral xosil kiladi. Vodorod
boglari spiral uki buylab yunalib, uning uramlarini birlashtirib turadi. Burmali
kavat ( β -struktura) da peptid boglari bir-biriga parallel xolda bir kavat bulib
joylashadi va kat-kat kilib taxlangan varakka uxshash shaklni xosil kiladi.
Birok xar bir oksilda bunday joylar uzining mukim bir konformatsiyasiga
ega buladi, usha joy aminokislotalarning tarkibi, shuningdek «tebratib
koptokcha»ni urab turgan strukturasi shu konformatsiyani belgilab beradi.](/data/documents/2d75ed1f-88bb-4711-b457-5a40cc9480b9/page_3.png)
![Globulyar oksilning uchlamchi strukturasi. Molekulasining shakli va
fazoviy strukturasining xususiyatlari jixatdan oksillar ikki gruppaga bulinadi –
globulyar va fibrillyar oksillar. Globulyar oksillarning shakli kalta va uzun.
Uklarining nisbati 1:50 gacha boradigan sferik yoki ellipsoid shaklga
yakin. Fibrillyar oksillarning molekulalari chuzik shaklda bulib, kup molekulali
ipsimon agregatlarni – fibrillarni xosil kilishi mumkin. Fibrillyar oksillar asosan
tayanch funksiyasini bajarib, tukimalarning mustakilligini ta’minlab boradi.
Globulyar oksillar funksiyalariga kura bekiyos darajada xilma-xildir.
Oksillarning turtlamchi strukturasi kichik birliklardan tashkil topgan oksil
molekulalarinng fazoviy konfiguratsiyasiga aytiladi.
Oksillar tuzilishi jixatdan oddiy va murakkab buladi.
Oksillar uz tuzilishiga kura fakat aminokislotalardan tashkil topgan bulsa,
oddiy oksillar – proteinlar deb ataladi. Ular gidrolizga uchraganda fakat erkin
xoldagi aminokislotalar xosil buladi.
Molekulasida oksil kismidan tashkari oksilsiz prostetik guruxi bulgan
oksillar murakkab oksillar – proteidlar. Bular gidrolizga uchraganda
aminokislotalar tarkibiga ega bulmagan moddalar xam uchraydi.
Oksil biosintezining boshkarilishi
Oksil biosintezi 4 ta boskichda boradi.
1.Aminokislotalar faolligini oshirish
2. Initsiatsiya polipeptid zanjiri \sintezining boshlanishi
3.Elongatsiya – xosil bulaetgan polipeptid zanjirining uzunlashishi.
4. Terminatsiya – polipeptid zanjirining xosil bulishining tugashi.
1. Aminokislotalar faolligini oshirish . Bu boskichda aminoskislotalar
faolligi oshadi va ular polipeptid zanjirini xosil kilishda uzaro osonlik bilan
birlashadi. Aminokislotalar faolligini oshirish ularga ATFbirikishi bilan amalga
oshiriladi. ATF dagi barcha energi ya aminokislotaloarga utadi va ularning faolligi
oshadi. Aminokislotaga ATF ning birikishiga maxsus ferment aminoatsil - RNK
sintetaza fermenti katnashadi.](/data/documents/2d75ed1f-88bb-4711-b457-5a40cc9480b9/page_4.png)
![2. Initsiatsiya – faollangan aminokislotalarning transport RNK
ribosomaga olib keladi. T-RNK uzini informatsion RNK (kodon)ga mos keladigan
nukleotidlari bulgan kismi (antikodon) bilan birlashadi. Shunday kilib i-RNK,
ribosomaning kichik bulagi t-RNK lardan iborat bulgan boglam xosil buladi. Bu
boglamning xosil bulishida bakteriyalardan initsiatsiya kodonlaridan (AUG, GUG,
UUG) bittasi xamda initsiatsiya boskichining fermentlari F
1 , F
2 va F
3 ishtirok
etadi. F
1 ribosoma, i-RNK va t-RNK larning bir-biriga boglanishi, F
2 esa bu
boglamning mustaxkamligi va turgunligini ta’minlaydi. F
3 80 S ribosomani 50 S
va 30 S ribosomalarga ajratadi. Uchlikdan iborat bulgan boglamning xosil
bulishida t-RNK ning formilmetionin aminokislotasini maxsus turi katnashadi. Bu
UAS nukleotidli t-RNR (antikodon), i-RNK dan (kodon) uziga mos keladigan
nukleotidlarni (AUG) kidiradi va shu nukleotidlarni topib, unga boglangach
ribosomaning katta bulagiga mustaxkam birlashadi. Shundan keyin oksil sintezi
boshlanadi.
3. E longatsiya . Ribosomada aminokislotalar bir-biriga ketma-ket birika
boshlaydi. Ribosoma i-RNK olib kelgan aminokislotalar uzaro birlashib oksilning
polipeptid zanjirini xosil kila boshlaydi. Ribosomaga keltirilgan aminokislotalar
dastlab ribosomaning katta 50 S bulagidagi aminoatsil (A) markaziga kelib turadi.
Keyin esa uning (P) peptid markaziga utadi va aminokislotalar urtasida peptid bogi
xosil bula boshlaydi. Bushagan A markazga yana boshka aminokislota keladi.
Aminokislotaning ribosomadagi A markazga birlashuvi maxsus T ferment
yordamida amalga oshiriladi.
Aminokislotalarning uzlariga mos kelgan t-RNK ga birlashuvi rekognitsiya
(mos kelishi) deb ataladi. Bu jaraen murakkab bulib, maxsus fermentlar yerdamida
amalga oshiriladi. Avvalo aminokislotalarning SOON guruxi faolligi oshiriladi,
ya’ni N urniga adenil kislotasi birlashadi va aminoatsiladenilat xosil buladi.
Bunday faollashgan va energiya bilan boyigan aminokislota t-RNK ning oxirgi
ASS adenilin nukleotid kismiga birlashadi. Bu jaraen maxsus ferment amino
aseladenilat t-RNK sintetaza yeki kodaza fermenti ishtirokida boradi. Kodaza
fermenti bir vaktning uzida t-RNK, ATF xamda aminokislotaga uz ta’sirini](/data/documents/2d75ed1f-88bb-4711-b457-5a40cc9480b9/page_5.png)
![kursatadi. Natijada kodaza fermentining "bilish markazi" da esa aminoatsiladenila
va t-RNK boglam xosil buladi. Shundan keyin faollangan aminokislotalar oksil
biosintez kilinadigan joyga, ya’ni ribosomaga keltiriladi va xosil bulaetgan
polipeptid bogiga kushiladi. Aminoaseladelat va t-RNK boglamining ribosomaga
kelishi xam fermentli jaraen bulib kodaza fermenti ishtirokida amalga oshiriladi.
Aminoatsil t-RNK ribosomadagi aminoasel markaziga boglanadi, sungra
polipeptid t-RNK xolida peptidil markaziga boradi. Peptidil koldigi aminoatsil t-
RNK ning aminoguruxiga utadi va reaksiya maxsuli sifatida bitta aminotsil
koldigiga uzaygan yangi peptidil t-RNK va deatsiyalangan t-RNK paydo buladi.
Yangi peptid bog shu yusinda yuzaga keladi. Bu reaksiya ribosomaning uzi
ishtirokida kushimcha fermentlar katnashishini talab kilmaydi.
4. Terminatsiya . Oksil biosintezi tugallanishi xakidagi xabarni 3 ta UAA,
UAG, UGA terminatsiya kodonlaridan biri beradi. Chunki xujayradan bu
kodonlarga tugri keladigan t-RNK (antikodon) yuk. Shuning uchun ribosomaning
A markaziga i-RNK ning yukoridagi kolonalaridan biri tugri kelganda xosil
bulaetgan polipeptid zanjirining uzayishi tuxtaydi. Terminatsiya jaraeni xam
terminatsiya jaraeni bulib, bir kancha (R, R
2 S TR va boshka ) fermentlar
ishtirokida amalga oshiriladi. Masalan ferment TR ribosomaning A markazidan
oxirgi t-RNK ni ajratib yuboradi. Xosil bulgan yangi oksil molekulasi
ribosomadan ajralgach, i-RNK yana oksil biosintezida katnashishi mumkin, keyin
esa parchalanib ketadi. Polipeptid zanjiri xosil bula boshlashi bilan uning kimeviy
shakllanishi xam boshlanadi. Fermentlar ishtirokida buladigan bu jaraen oksilning
birlamchi strukturasi xosil bulgandan keyin kuchayadi. Polipeptid zanjiriga xar xil
metil, asetil, uglevod va boshka koldiklar yepishishgi va xar xil uzunlikka ega
bulgan aminokislotalar koldigi ajralishi mumkin. Shundan keyin oksilning
uchlamchi va turtlamchi strukturalaripaydo buladi. Odamning xaeti dvomida uning
tanasidagi oksillar bir necha marta yangilanib turadi Lekin xulk atvori deyarli
uzgarmaydi. Organizmdagi barcha oksillarning tulik parchalanish muddati
kalamushlarda 17 kun, odamda 80 kunga teng.](/data/documents/2d75ed1f-88bb-4711-b457-5a40cc9480b9/page_6.png)
![Odatda DNK asosida RNK sintez kilinadi. Lekin RNK asosida DNK
sintez kilinishi xam mumkin.1970 yilda G.Timin va Baltimorlar RNK asosida
DNK ni sintez kiladigan fermentni topishdi. Bu ferment teskari transkriptaza yeki
RNK asosida DNK ni sintez kiluvchi DNK polimeraza deb ataladi. Sintetik
jaraenning uzi esa teskari transkripsiya nomini oldi.
OKSIL BIOSINTEZINING BOShKARILIShI.
Xujayrada oksil sintezining boshkarilishini 1950-1960 yillar fransuz
mikrobiolog va genetik olimlari Fransua Jakob va Jak Manolar birinchi bulib ilmiy
asosda tushuntirib berdilar. Jakob va Manolar bakteriyalarda 3 ta genning,
laktozaning parchalanishida katnashuvchi 3 ta fermentni urgandilar. Bu 3 ta
struktura genlari xromosomada bir-biriga yakin joylashgan bulib, laktoza operonini
xosil kiladi. Operon chekkasida joylashgan genga operator geni deb ataladi.
Operonning ishlashi boshkaruvchi (regulyator)genga boglik. Boshkaruvchi
genning tabiati struktura genlariga uxshash bulib, DNK molekulasidagi mustakil
sisteron xisoblanadi. Boshkaruvchi gen uzi boshkaradigan operondan ajralgan
xolda, ya’ni aloxida joylashgan bulishi xam mumkin. Boshkaruvchi gen tabiati
operon gen tabiatiga uxshash bulgan va jaraeenni tuxtatuvchi (repressor) ferment
sintezini boshkarib turadi. Boshkaruvchi gen ishlab turgan paytda u bilan operator
urtasida sitoplazma orkali aloka boglanadi. Shuning uchun ularning xar ikkalasi
aloxida - aloxida joylashishi mumkin. Xujayrada oksil biosintezi 2 xil usulda
boshkariladi.
1.Oksil biosintezida katnashadigan fermentlarning xosil bulishiga yul
kuymaslik (repressiya).
2.Oksil biosintezida katnashadigan fermentlarning faolligini pasaytirish
(ingibirlash).
1.Boshkaruvchi (regulyator) gen ishtirokida xosil bulgan jaraenni
tuxtatuvchi ferment (repressor) uzi mustaxkam xolda ta’sirni kursata olmaydi.
Reprossorning faol bulishi uchun u xujayrada tuplanib kolgan kuyi molekulali
modda bilan, masalan: oksil xosil kilishda katnashadigan aminokislota argenin
bilan boglanishi kerak. Argenin bilan boglangach faollashib, operator geni bilan](/data/documents/2d75ed1f-88bb-4711-b457-5a40cc9480b9/page_7.png)
![boglanib, uning ta’sirini tuxtatadi va natijada oksil uchun kerak bulgan
aminokislota argeninning sintezi tuxtaydi. Bu esa uz navbatida argeninli oksil
biosintezini tuxtatadi. Agar xujayrada argenin tuplanmasdan ya’ni kupaymasdan
sintez kilinaetgan oksil tarkibiga kirib ketsa,ya’ni aloxida uzi uchramasa repressor
argenin bilan boglanmaydi, chunki reprossorning uzi operon bilan birlasha
olmaydi va operon ishlayveradi. Xar bir moddaning shu jumladan argeninning xam
uz repressori bulib, argenin xujayrada uchramasada uning reprossori buladi.
Ammo u boshka aminokislotalar bilan yeki moddalar bilan boglana olmaydi.
Shuning uchun boshka jaraenlar normada ketaveradi. Xujayrada jaraenlarning
bunda yboshkarilishim juda kam tejamli bulib, biron modda kerak bulgandagina
uning sintezi amalga oshiriladi. Boshka paytda esa xujayra bu moddani sintez
kilmaydi. Shu jumladan ma’lum oksilga xujayrada talab bulgandagina uning
sintezi amlga oshiriladi. Talabbulmasa u sintezlanmaydi. Oksil sintezini shu
jaraenda katnashuvchi moddaning (argenin) sintezlanishiga yul kuymaslik
bilantuxtatish usuli organizm uchun juda kulay xisoblanadi, lekin bu usulning 2 ta
kamchilik tomoni bor.
1.Reprossor orkali bajariladigan usul juda murakkab xisoblanadi.
2.Repressiya (oksil sintezining tuxtatilishi) tezda amalga oshmaydi. Chunki
fermentning sintezi butunlay tuxtaguncha u oxirgi maxsulotda ortikcha xosil
buladi. Bu ortikcha maxsulot xujayra uchun keraksizdir. Shunga kura oksil
sintezini tuxtatishning repressor usuli oksil biosintezini boshkarishning kupolrok
usuli xisoblanadi. Xujayrada oksil sintezini boshkarishning nozik usuli xam
mavjud.
2.Oksil biosintezida katnashadigan fermentlarning faolligini pasaytirish
(ingibirlash) yeki oksil sintezini boshkarishning nozik usuli. Oksil sintezini
boshkarishning bu usulida xam oksil biosintezini tuxtatish oxirgi maxsulot
ishtirokida amalga oshiriladi, lekin bu usulda oxirgi maxsulot korepressor sifatida
repressor bilan birlashmasdan koferment sifatida tugri oksil sintezining dastlabki
boskichlarida katnashuvchi birinchi ferment (F) bilan boglanib, uning faolligini
yukotadi, natijada keyingi fermentlar xam ishlamasdan jaraen bir zumda tuxtaydi.](/data/documents/2d75ed1f-88bb-4711-b457-5a40cc9480b9/page_8.png)
![Ferment (F) oxirgi maxsulot bilan boglanib kolmasdan yana boshlangich
maxsulotbilan xam boglanadi. Fermentda bu maxsulotlarning birlashtiruvchi
maxsus markazlar bor. Bu markazalarning fazoviy tuzilishi xar xil bulganligi
uchun oxirgi maxsulot boshlangich maxsulotning urniga tusha olmaydi. Oxirgi
maxsulot ferment bilan boglangandan keyin ferment faolligini yukotadi va
boshlangich maxsulot xisoblangan (A)ni uning keyingi xolati (V) ga aylantira
olmaydi.Oksil biosintezida katnashuvchi dastlabki fermentlardan bulgan F
fermentining faolligini oxirgi maxsulot bilan susaytirish juda tez amalga oshadi va
keyingi boskich maxsulotlari xosil bulmaydi.
Induksiya . Xujayrada reprossor bilan boglanadigan yana bir modda
bulib u induktor deb ataladi. Bu modda koreprossorga rakib modda bulib,
glyukozaning parchalanishidan xosil buladi. Agar korepressor xujayrada kup bulsa
induktor repressor bilan birlasha olmaydi Agar glyukoza oxirigacha parchalangan
bulsa korepressorning soni juda kamayib ketadi va repressorga birlasha olmay
kolishi mumkin. Natijada operon ishlayveradi va glyukozani parchalovchi
fermentlar yana sintez kilinaveradi. Bu ortikcha ish xisoblanadi. Lekin bu paytda
ishlash navbati induktorga utadi. Agar induktor repressor bilan boglana olsa uni
faolsizlashtiradi va struktura genlaridan olingan axborot asosida laktozani
parchalovchi fermentlar sintez kilina boshlanadi.
Shundan sung xujayra laktozani uzlashtira boshlaydi. Induktor nima?
Induktor ushbu sintez jaraenidagi laktozaning uzi. Demak oksil biosintezining
induksiya yuliga boshkarilishida repressorning uzi operon bilan boglanib jaraenni
tuxtatadi. Repressiya bilan biosintez boshkarilganda esa repressor oxirgi maxsulot
bilan birlashib, keyin operonga boglanadi.
Xayvon va odamlarda xar bir operonda bir kancha boshkaruvchi
genlar bulishi mumkin. Struktura genlari esa bitta operonda bulmasdan butun
genom buyicha joylashgan bulishi mumkin. Shunga kura eukariot organizmlarda
oksil biosintezining boshkarilishi prokariotlardan ancha fark kiladi. Eukariot
organizmlarda oksil biosintezining boshkarilishi chukur urganilmagan. Chunki
sitoplazmada aloxida yadroning bulishi, xromasomaning murakkab tuzilganligi,](/data/documents/2d75ed1f-88bb-4711-b457-5a40cc9480b9/page_9.png)
![xujayra turining xar xilligi va ularning shakllanishida gormonlarning ishtiroki va
x.lar gen orkali boshkarilishini urganishda kupincha nokulayliklar tugdiradi.
SAVOLLAR:
1.Oksillarning kimeviy tarkibi tugrisidagi ma’lumotlar?
2.Aminokislotalarning uzaro boglanishi?
3.Oksilning xosil bulishida t-RNK ning roli?
4.Oksil biosintezining boshkarilish tavsifi?](/data/documents/2d75ed1f-88bb-4711-b457-5a40cc9480b9/page_10.png)
OKSILLARNING TUZILIShI VA BIOSINTEZI REJA: 1. Oksillarning tarkibi va xossalari. 2. Oksillarning struktura tuzilishi. 3. Oksil sintezining boskichlari. 4. Aminokislotalarning faolligini oshirish.
Biotexnologiya fanining asosiy maksadi insonning yashashi uchun zarur bulgan maxsulotlarni sintez kilish bulsa, ushbu maxsulotlar ichida kup tarkalgan xamda muxim axamiyatga ega bulgan yukori molekulali polimer – oksil, uning tuzilishi, sintez kilinishi xamda xalk xujaligidagi axamiyati xakidagi ma’lumotlarni keltirish zarurdir. Oksillar monomerlardan tuzilgan bulib, ularga α -aminokislotalar xizmat kiladi. Bularning umumiy belgisi ikkinchi uglerod atomi ( α -uglerod atomi)da karboksil gruppasi va aminogruppa bulishidir: R | H 2 N – CH – COOH α Oksillarda 20ta xar xil aminokislotalar uchraydi. Bir aminokislotaning α - karboksil gruppasi va boshka aminokislotaning α -aminogruppasi aminokislotalar koldiklarini bir-biri bilan biriktirib, amid bogini xosil kiladi. Amin bogini peptid bog deb ataladi. Aminokislotalari peptid boglari bilan birikkan birikmalar esa peptidlar deyiladi. H 2 N – CH – C – N – CH – COOH | || | | R O H R Peptid bogi xosil bulishi, uzaro ta’sir kilayotgan karboksil gruppa bilan aminogruppadan suv ajralib chikishidir. H 2 N – CH – C – OH + H – N – CH – COOH H 2 O + | || | | R O H R H 2 N – CH – C – N – CH – COOH | || | | R O H R
peptid bogi Aminokislotalarning uzaro birikishi natijasida oksil strukturasi xosil buladi. Aminokislotalarning birikishidan dipeptidlar, tripeptidlar, tetropeptidlar va polipeptidlar deyiladi. Polipeptid zanjirida aminokislotalarning birin-ketin joylashish tartibi oksil molekulasining birlamchi strukturasi deyiladi. Oksil molekulasida aminokislotalarning birin-ketin kelishi uzgarmas – irsiy belgilangan sifatdir. U oksil molekulasining sintezi jarayonida irsiy axborot asosida tuziladi. Birlamchi struktura polipeptid zanjirining bir chizikli zanjiridan iborat. Oksillarning ikkilamchi strukturasi peptid asosining xossalariga boglik. Karboksil gruppa bilan N-gruppa uzaro vodorod bogi xosil kilishi mumkin. Erkin energiya minimum peptidning undagi xamma shu gruppalar vodorod bogi bilan birikib turgan xolatiga tugri keladi. Ikkinchi tomonlan peptid zanjirining fazada joylashish imkoniyatlari shu bilan cheklanadiki, peptid bogi kisman tabiatan kushkavat buladi va shu sababdan uning atrofida aylanish xodisasi bulishi mumkin emas. Pepetid gruppasining kislorod va vodorod atomlari trans-xolatini egallaydi. – SN – gruppasining ikkala bogi atrofida, aksincha, aylanish xodisasi bemalol bulishi mumkin. Ana shunday cheklanishlar borligidan vodorod boglari xosil bulishida peptid zanjiri ixtiyoriy emas, balki mutlako tayinli bir konformatsiyani oladi. Peptid zanjirlari ikkilamchi strukturasining uchta asosiy xili ma’lum: α - spiral, β -struktura (burmali kavat, burmali varak) va betartib koptokcha. α -spiralda mazkur aminokislota koldigining NH-gruppasi undan xisoblanganda turtinchi koldikning SO-gruppasi bilan uzaro ta’sir kiladi. Natijada, peptid asosi xar bir uramiga 3,6 aminokislota koldigi tugri keladigan spiral xosil kiladi. Vodorod boglari spiral uki buylab yunalib, uning uramlarini birlashtirib turadi. Burmali kavat ( β -struktura) da peptid boglari bir-biriga parallel xolda bir kavat bulib joylashadi va kat-kat kilib taxlangan varakka uxshash shaklni xosil kiladi. Birok xar bir oksilda bunday joylar uzining mukim bir konformatsiyasiga ega buladi, usha joy aminokislotalarning tarkibi, shuningdek «tebratib koptokcha»ni urab turgan strukturasi shu konformatsiyani belgilab beradi.
Globulyar oksilning uchlamchi strukturasi. Molekulasining shakli va fazoviy strukturasining xususiyatlari jixatdan oksillar ikki gruppaga bulinadi – globulyar va fibrillyar oksillar. Globulyar oksillarning shakli kalta va uzun. Uklarining nisbati 1:50 gacha boradigan sferik yoki ellipsoid shaklga yakin. Fibrillyar oksillarning molekulalari chuzik shaklda bulib, kup molekulali ipsimon agregatlarni – fibrillarni xosil kilishi mumkin. Fibrillyar oksillar asosan tayanch funksiyasini bajarib, tukimalarning mustakilligini ta’minlab boradi. Globulyar oksillar funksiyalariga kura bekiyos darajada xilma-xildir. Oksillarning turtlamchi strukturasi kichik birliklardan tashkil topgan oksil molekulalarinng fazoviy konfiguratsiyasiga aytiladi. Oksillar tuzilishi jixatdan oddiy va murakkab buladi. Oksillar uz tuzilishiga kura fakat aminokislotalardan tashkil topgan bulsa, oddiy oksillar – proteinlar deb ataladi. Ular gidrolizga uchraganda fakat erkin xoldagi aminokislotalar xosil buladi. Molekulasida oksil kismidan tashkari oksilsiz prostetik guruxi bulgan oksillar murakkab oksillar – proteidlar. Bular gidrolizga uchraganda aminokislotalar tarkibiga ega bulmagan moddalar xam uchraydi. Oksil biosintezining boshkarilishi Oksil biosintezi 4 ta boskichda boradi. 1.Aminokislotalar faolligini oshirish 2. Initsiatsiya polipeptid zanjiri \sintezining boshlanishi 3.Elongatsiya – xosil bulaetgan polipeptid zanjirining uzunlashishi. 4. Terminatsiya – polipeptid zanjirining xosil bulishining tugashi. 1. Aminokislotalar faolligini oshirish . Bu boskichda aminoskislotalar faolligi oshadi va ular polipeptid zanjirini xosil kilishda uzaro osonlik bilan birlashadi. Aminokislotalar faolligini oshirish ularga ATFbirikishi bilan amalga oshiriladi. ATF dagi barcha energi ya aminokislotaloarga utadi va ularning faolligi oshadi. Aminokislotaga ATF ning birikishiga maxsus ferment aminoatsil - RNK sintetaza fermenti katnashadi.
2. Initsiatsiya – faollangan aminokislotalarning transport RNK ribosomaga olib keladi. T-RNK uzini informatsion RNK (kodon)ga mos keladigan nukleotidlari bulgan kismi (antikodon) bilan birlashadi. Shunday kilib i-RNK, ribosomaning kichik bulagi t-RNK lardan iborat bulgan boglam xosil buladi. Bu boglamning xosil bulishida bakteriyalardan initsiatsiya kodonlaridan (AUG, GUG, UUG) bittasi xamda initsiatsiya boskichining fermentlari F 1 , F 2 va F 3 ishtirok etadi. F 1 ribosoma, i-RNK va t-RNK larning bir-biriga boglanishi, F 2 esa bu boglamning mustaxkamligi va turgunligini ta’minlaydi. F 3 80 S ribosomani 50 S va 30 S ribosomalarga ajratadi. Uchlikdan iborat bulgan boglamning xosil bulishida t-RNK ning formilmetionin aminokislotasini maxsus turi katnashadi. Bu UAS nukleotidli t-RNR (antikodon), i-RNK dan (kodon) uziga mos keladigan nukleotidlarni (AUG) kidiradi va shu nukleotidlarni topib, unga boglangach ribosomaning katta bulagiga mustaxkam birlashadi. Shundan keyin oksil sintezi boshlanadi. 3. E longatsiya . Ribosomada aminokislotalar bir-biriga ketma-ket birika boshlaydi. Ribosoma i-RNK olib kelgan aminokislotalar uzaro birlashib oksilning polipeptid zanjirini xosil kila boshlaydi. Ribosomaga keltirilgan aminokislotalar dastlab ribosomaning katta 50 S bulagidagi aminoatsil (A) markaziga kelib turadi. Keyin esa uning (P) peptid markaziga utadi va aminokislotalar urtasida peptid bogi xosil bula boshlaydi. Bushagan A markazga yana boshka aminokislota keladi. Aminokislotaning ribosomadagi A markazga birlashuvi maxsus T ferment yordamida amalga oshiriladi. Aminokislotalarning uzlariga mos kelgan t-RNK ga birlashuvi rekognitsiya (mos kelishi) deb ataladi. Bu jaraen murakkab bulib, maxsus fermentlar yerdamida amalga oshiriladi. Avvalo aminokislotalarning SOON guruxi faolligi oshiriladi, ya’ni N urniga adenil kislotasi birlashadi va aminoatsiladenilat xosil buladi. Bunday faollashgan va energiya bilan boyigan aminokislota t-RNK ning oxirgi ASS adenilin nukleotid kismiga birlashadi. Bu jaraen maxsus ferment amino aseladenilat t-RNK sintetaza yeki kodaza fermenti ishtirokida boradi. Kodaza fermenti bir vaktning uzida t-RNK, ATF xamda aminokislotaga uz ta’sirini